Oligopeptide

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Ein Tripeptid (wie zum BeispielVal-Gly-Ala) mit
grün markiertemN-terminalen α-Aminosäure-Rest (im Beispiel:L-Valin) undblau markiertemC-terminalen α-Aminosäure-Rest (im Beispiel:L-Alanin)
Glutathion ein Tripeptid mitgrün markiertemN-terminalen γ-L-Glutamyl-Rest undblau markiertemC-terminalen Glycyl-Rest
Ein Tetrapeptid (wie zum BeispielVal-Gly-Ser-Ala) mit
grün markiertemN-terminalen α-Aminosäure-Rest (im Beispiel:L-Valin) undblau markiertemC-terminalen α-Aminosäure-Rest (im Beispiel:L-Alanin)

Oligopeptide (altgriechischὀλίγοoligo ‚wenige‘) sindPeptide, in denen weniger als zehnAminosäuren – meist α-Aminosäuren – überPeptidbindungen chemisch miteinander verknüpft sind.[1] Nach anderen Quellen werden Peptide, die aus drei bis zehn Aminosäure-Einheiten aufgebaut sind, als Oligopeptide klassifiziert.[2]

Inhaltsverzeichnis

Vorkommen

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Zahlreiche Oligopeptide kommen natürlich vor und haben sehr spezifische physiologische Eigenschaften, z. B. alsPeptidhormone,Kinine,Amanitine,Toxine oderPeptid-Antibiotika. Letztere kommen auch oft alsCyclopeptide vor, dieL-Aminosäure-Reste enthalten können.

Herstellung und Entstehung

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Abbaureaktionen vonPolypeptiden liefernhydrolytisch oderenzymatisch Oligopeptide. AuchFestphasen-Synthesen führen zu Oligopeptiden.

Siehe auch

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Einzelnachweise

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  1. Hans-Dieter Jakubke, Hans Jeschkeit:Aminosäuren, Peptide, Proteine, Verlag Chemie, Weinheim, S. 97–103, 1982,ISBN 3-527-25892-2.
  2. Otto-Albrecht Neumüller (Hrsg.):Römpps Chemie-Lexikon. Band 4:M–Pk. 8. neubearbeitete und erweiterte Auflage. Franckh’sche Verlagshandlung, Stuttgart 1985,ISBN 3-440-04514-5, S. 2894.
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