DieMuskelfaser oderMuskelfaserzelle,lateinischMyozyt, auchKörperfaser oder kurzFaser genannt, ist die spindelförmigezelluläre Grundeinheit der (quergestreiften)Muskulatur desSkeletts. Die Muskelzellen derglatten Muskulatur sind hingegen keine Muskelfasern. DieHerzmuskelzellen werden gelegentlich auch als Herzmuskelfasern bezeichnet, sie unterscheiden sich jedoch im Aufbau von den Skelettmuskelfasern.^[1]

Muskelfasern enthalten als Träger ihrer Funktion bis mehrere HundertMuskelfibrillen (Myofibrillen) von je etwa 1 μm (0,001 mm) Durchmesser. Bei Skelettmuskeln durchziehen Myofibrillen die Zelle in ganzer Länge und sind parallel zueinander ausgerichtet. Abhängig von deren Anzahl messen Muskelfasern im Querschnitt rund 0,01 mm bis 0,1 mm und können, je nach Art und Länge deseinzelnen Muskels, wenige Millimeter bis einige Zentimeter lang sein. In einemSkelettmuskel sind mehrere Muskelfasern jeweils zuFaserbündeln (auch „Fleischfasern“ genannt) von 0,1 mm bis 1 mm Durchmesser zusammengefasst, deren Enden in der Regel überSehnen anKnochen geheftet sind. Diese Skelettelemente können bei einerMuskelkontraktion einander angenähert werden.

Muskelfasern sindmehrkernige zelluläre Gebilde. Sie entstehen durchVerschmelzung von reifenMyoblasten zu langen dünnenMyotuben und bilden einSyncytium.

Eine Muskelfaser ist eine lang gestreckte vielkernige Zelle, wobei die Zellkerne meist dicht unter derZellmembran der Muskelzelle, demSarkolemm, liegen. Ausläufer des Sarkolemms stülpen sich an vielen Stellen nach innen mit schlauchartigen Falten ein und bilden damit senkrecht zur Oberfläche und quer zur Längsachse der Muskelzelle ein System von transversalen Tubuli (T-Tubuli, Quer-Tubuli;lateinischtubulus‚Röhrchen‘), über das auch tief in der Muskelzelle gelegene Bereiche rasch von einer Erregung erreicht werden können, wenn ein Aktionspotential über das Sarkolemm geleitet wird.

Die Einstülpungen des T-Systems ziehen hinab bis in die unmittelbare Nähe der Hohlräume eines anderen Röhrensystems, von Ausläufern des (glatten)endoplasmatischen Retikulums (sarkoplasmatisches Retikulum SR). Diese Kammerungen sind nun parallel zur Längsachse der Muskelzelle orientiert – also längs zwischen den Myofibrillen gelegen beziehungsweise sie umgebend – und bilden so ein abgeschlossenes System von longitudinalen Tubuli (L-Tubuli, Längs-Tubuli), das als Reservoir für Calciumionen dient. Zu beiden Seiten stoßen die Ca²⁺-speichernden Kammern des L-Systems auf die querenden Einfaltungen des T-Systems, sodass der eingefalteten Membran des Sarkolemms beidseits SR-Membranen anliegen (Triade) undRezeptoren auf den je einander gegenüberliegenden Membranenregionen direkt miteinander in Kontakt treten können.

Wird eine Muskelfaser über die myoneuraleSynapse durch eine Nervenzelle erregt – an dermotorischen Endplatte durch das zugehörige (untere)Motoneuron seinermotorischen Einheit (mE) – und das Aktionspotential (AP) der Muskelzelle nun über das T-System geleitet, so werden dessen spannungssensitiven (DHPR-)Rezeptoren angesprochen. Ihre Konformationsänderung führt bei Skelettmuskelfasern direkt zu einer Aktivierung der gegenüberliegenden assoziierten (RYR1-)Rezeptoren in der SR-Membran, woraufhin hier Ionenkanäle geöffnet und aus dem L-System Ca²⁺-Ionen freigesetzt werden, die dann in den Myofibrillen alselektromechanische Koppler eine Kontraktion auslösen: die Muskelfaser verkürzt sich.

ImZytoplasma von Muskelfasern befinden sich daneben unterschiedlich zahlreichMitochondrien (Sarkosomen). In verschiedener Konzentration kann dasSarkoplasma auch als sauerstoffspeicherndesPigmentMyoglobin, energiereiche Substanzen wieGlykogen sowie Enzyme für einen Stoffwechselaerober Energiegewinnung enthalten, wonach sich unterschiedliche Typen von Muskelfasern auch biochemisch differenzieren lassen.

Zur Hauptsache aber enthalten Muskelfasern dicht gepackt und parallel angeordnet einige hundertMyofibrillen (Muskelfibrillen), die sich über die gesamte Länge einer Muskelfaser erstrecken. Eine Myofibrille setzt sich zusammen aus vielen in Längsrichtung aufeinanderfolgenden, scharf abgegrenzten, gleichförmigen Abschnitten, den etwa 2 µm langenSarkomeren. Sie bilden die eigentlichen kontraktilen Einheiten und zeigen (in polarisiertem Licht) eine typische Querstreifung. Grund dafür ist der hohe Ordnungsgrad der hier im Sarkomer nebeneinander ausgerichteten kontraktilenProteine. Pro Sarkomer sind jeweils rund 2000 dünneAktin-Myofilamente und 1000 dickereMyosin-Motorproteine so angeordnet, dass sie sich bei einerKontraktion gegeneinander verschieben können. Die Aktinfilamente sind durch α-Aktinine (z. B.Alpha-Actinin 3) jeweils in Höhe derZ-Streifen untereinander querverbunden und so zentriert. ElastischeConnectinfilamente aus dem ProteinTitin verbinden jeweils die Myosinfilamente längs zwischen den Z-Scheiben, stabilisieren so einen Sarkomerkomplex von innen her und bestimmen wesentlich dessen Dehnbarkeit.

Da nicht nur die Myofilamente einer Myofibrille, sondern auch die Myofibrillen in einer Muskelfaser – im Unterschied zur Anordnung in einer glatten Muskelzelle – alle in einer Richtung und streng nebeneinander ziehen, zeigt sich die Querstreifung auch an der gesamten Zelle. Denn in einemMuskelbauch zwischen zwei Anheftungspunkten,Ursprung und Ansatz, eines Skelettmuskels eingespannt arbeiten die Muskelfasern eines Faserbündels nun gleichgerichtet zusammen.

Zwischen den Muskelfasern findet sichBindegewebe alsEndomysium, das sie mit der einstrahlendenSehneverbindet, mehrere Muskelfasern zusammen werden durch einPerimysium internum bindegewebig gefasst und so als Primärbündel bezeichnet. Einige Primärbündel ergeben zusammen ein Sekundärbündel, wenn sie von einem gemeinsamenPerimysium externum umschlossen werden. Um diese Sekundärbündel spannt sich schließlich dasEpimysium, welches den Muskel als ganzen einfasst, geht in dieMuskelfaszie über, die auch mehrere Muskeln in einerMuskelloge zusammenfassen kann, und trennt bei Verschiebungen gegenüber der Umgebung. Die Aufgabe der bindegewebigen Strukturen ist es also, den Muskel kraftschlüssig, reißfest und verschieblich abgegrenzt einzubinden sowie seine Versorgung zu sichern. Das Endomysium besteht zum Großteil ausretikulären Fasern, das Perimysium aus parallelen Kollagenfasern. In diesem verlaufen die versorgenden Blutgefäße, ableitenden Lymphgefäße und impulsgebenden Nerven.

Man unterscheidet zwei Haupttypen von Muskelfasern nach ihrer Ausstattung mit Mitochondrien und den Enzymen desaeroben Stoffwechsels sowie ihremMyoglobingehalt, beziehungsweise nach dem Ablauf der Muskelfaserzuckung. Muskelfasern mit einer relativ höheren Anzahl der genannten Funktionselemente und damit einer besseren Ausrüstung für die längeren Wege eines – verfügbare energiereiche Verbindungen gründlicher ausschöpfenden – oxidativen (sauerstoffverbrauchenden) Stoffwechsels werdenSlow-twitch-Fasern genannt (Typ S oder Typ 1) undzucken langsamer. Dieschneller zuckenden Muskelfasern benutzen eher die kürzeren Wege anaerober Energiebereitstellung (vorzugsweise aus Glykogen) – haben daher auch einen geringeren Gehalt beispielsweise an sauerstoffspeicherndem rotem Muskelfarbstoff Myoglobin – und heißenFast-twitch-Fasern (Typ F oder Typ 2). Die Differenz dieser Typen ist eine Anpassung an das vorherrschende Beanspruchungsmuster; sie ist insofern keine Festlegung, als bei anhaltender Veränderung des – durch dieAP-Frequenz des zuständigenMotoneurons bestimmten – Aktivitätsmusters einermotorischen Einheit die Muskelfasern eines Typs mit der Zeit in einen anderen Typ umwandelbar sind.^[2] Neuere Forschungsergebnisse bei Spitzensportlern imSkilanglauf haben allerdings gezeigt, dass bei entsprechendem Training auch F-Typ-Fasern einMitochondrienvolumen und eineKapillarisierung wie S-Typ-Fasern haben können.^[3]

Typ-S(slow)-Fasern sind langsamer zuckende und damit tendenziell langsam kontrahierende Muskelfasern. Sie verkürzen sich aber immer noch so schnell, dass zyklische Bewegungen mit hohen Wiederholfrequenzen wie etwa Radfahren mit Trittfrequenzen über 100/min möglich sind – und über längere Zeit aufrechterhalten werden können. Sie werden auchdunkle oderrote Fasern genannt, da sie durch die hoheMyoglobinkonzentration eine dunkelrote Färbung besitzen. Sie sind auf Dauerleistung mit begrenztem Kraftaufwand ausgelegt und ermüden nur sehr langsam. Die S-Faser wird von feinenKapillaren versorgt und gewinnt ihre Energie aerob, wobei der dazu benötigteSauerstoff demBlut entnommen wird. Sie werden auchTyp-1-Fasern oderoxidative Fasern genannt.

Typ-F(fast)-Fasern sind schnell zuckende Muskelfasern. Sie verbrauchen mehr Energie, ermüden rascher und werden auchhelle oderweiße Fasern genannt, wegen ihres geringen Myoglobingehaltes, beziehungsweise alsTyp-2-Fasern oderglykolytische Fasern bezeichnet. F-Fasern werden zumeist weiter unterschieden in zwei (Unter-)Typen: die in ihren Eigenschaften den S-Fasern ähnlicherenFR(fast-resistant)-Fasern oderTyp-2A und die sehr kräftigen, schnellen, doch rasch ermüdendenFF(fast-fatigue)-Fasern oderTyp-2X bzw.Typ-2B; daneben können weitere Zwischentypen (-2C, -2AC, -2AB) histochemisch (nach Myosin-ATPase-Aktivität) differenziert werden.^[4]Diesen Unterschieden entsprechen verschiedene Expressionsmuster der skelettmuskelspezifischen Isoformen vonschweren Ketten in Myosin (MyHC-IIa, -IIx, -IIb). Während bei kleineren Säugetieren Typ-2B-Fasern häufig sind, wird die Isoform IIb beim erwachsenen Menschen im schnellen Muskelfasertyp nicht gefunden, doch IIx, weshalb in der neueren Literatur vom Typ-2X gesprochen wird.^[5]

Weitere Fasertypen, einige auch mit spezifischenMyosin-Typen, finden sich beispielsweise in der enormenKaudruck entwickelnden Kiefermuskulatur (z. B. imMusculus masseter) oder in der schnellefeinste Augenbewegungen ausführenden Muskulatur desAugapfels (z. B. imM. rectus lateralis). Weiterhin besitzt derFetus eine teilweise spezielle Ausstattung an Myosinen, die manchen Muskelfasern eine eigene Spezifik jenseits der groben Einteilung in S- und F-Fasern ermöglichen.

DieSkelettmuskulatur derWirbeltiere geht beidseits längs ihrer primären Achse (Chorda dorsalis) aus dem(paraxialen) Mesoderm hervor, das sich quer inSomiten gliedert und durchinduktiveSignale ein räumlich orientiertesMuster seiner Lagebeziehungen gewinnt (in drei Dimensionen: dorso-ventrale, anterio-posteriore, medio-laterale Achse). Aus dorsalen Anteilen formieren sichMyotome für Muskulatur mitMuskelvorläuferzellen, von denen einige ortsständig bleiben (spätereautochthone Muskulatur), andere in dieExtremitätenanlagen wandern (Zellmigration).

Aus diesen Vorläuferzellen entwickeln sich teilungsfähige unreife und schließliche reifeMyoblasten. Diese einkernigen Zellen verschmelzen miteinander (Fusion) zu einemSyncytium mit mehrerenZellkernen und bilden dünne lange schlauchartige Gebilde, die Myotuben. In diesen werden längs der zentralen Kernketten die ersten quergestreiften Myofibrillen gebildet. Mit der Reifung zur Muskelfaser wandern die Zellkerne randwärts und um die Muskelfaser wird dieBasalmembran als eigene Umhüllung gebildet, in die auch einige ruhende Myoblasten mit eingeschlossen sind,Satellitenzellen genannt.

Weil die Zellkerne innerhalb einer reifen Muskelfaser nicht mehr teilungsfähig sind, werden diese einkernigen Satellitenzellen für das spätere Wachstum von Muskelfasern wichtig, da über sie zusätzliche Zellkerne integriert werden können bei stärkerer Längen- oder Querschnittszunahme. Hierfür können durch Signale verschiedenerWachstumsfaktoren Satellitenzellen zurZellteilung gebracht werden; eine Tochterzelle verschmilzt dann mit der Muskelfaser, während die andere sich später eventuell nochmal teilt. Zusätzliche Kerne werden nicht nur gebraucht, wenn sich die Muskelfaser vergrößert, sei es bei normalem Wachstum oder bei einer trainingsbedingtenHypertrophie, sondern auch für mögliche Heilungsprozesse innerhalb der Basalmembranhülle.

Wird ein Muskel nicht mehr eingesetzt, kommt es zurInaktivitätsatrophie, bei der die Dicke seiner Fasern abnimmt und die Zahl an Satellitenzellen sinkt.

Die Mobilisierung, der Transport sowie der Abbau energiereicher Substrate unter ATP-Gewinnung in den Muskelzellen dienen der Ausführung von Muskelarbeit. Siehe dazu den

Durch Interaktion der beiden ProteineAktin undMyosin in den Myofilamenten einesSarkomers kann eine Muskelzelle ihre Länge verringern (konzentrische Kontraktion), gegen Widerstand beibehalten (isometrische Kontraktion) oder ihrer Verlängerung Widerstand entgegensetzen (exzentrische Kontraktion). Im Ruhezustand werden die Stellen des Aktinfilaments, an die sich dieMotordomäne von Myosin binden kann, durch ein weiteres Protein, dasTropomyosin, verdeckt. Diese Blockade wird aufgelöst, wenn Calciumionen aus ihrem Speicher im L-System des sarkoplasmatischen Reticulums (SR) ausgeschüttet werden insCytosol. Hierzu kommt es, wie erstmals vonSetsuro Ebashi in den 1950er Jahren nachgewiesen wurde, nach dem Eintreffen einesAktionspotentials. Diese Änderung desMembranpotentials wird über die Einfaltungen im T-Systems des Sarkolemms rasch in die Tiefe des Zellinnenraums einer Muskelfaser geleitet und veranlasst die Ausschüttung von Ca²⁺ längs der Myofibrillen. Dadurch vermittelt kommt es in den Sarkomeren zum Kontakt zwischen Aktin-Filamenten und Motordomänen der Myosin-Filamente sowie durch deren Interaktion als sogenanntesFilamentgleiten zur Kontraktion.

Durch ein einzelnes Aktionspotential wird bei den Skelettmuskeln allerdings nur eine einzelne kurze Muskelfaserzuckung ausgelöst, bei der sich die Muskelfaser nur wenig verkürzt. Um eine stärkere Verkürzung zu erreichen beziehungsweise eine anhaltende Kontraktion hervorzurufen, müssen in rascher Folge Aktionspotentiale eintreffen, damit sich Einzelzuckungen stufenweise überlagern und summiert werden (Superposition). Hiervon zu unterscheiden ist die erst bei noch höherer Aktionspotentialfrequenz auftretendetetanische Kontraktion, bei der es zur völligen Verschmelzung von Einzelzuckungen wie maximal möglicher Kontraktion der Muskelfaser kommt (glatter oder vollständiger Tetanus). Langsam zuckende S-Fasern sind durch Aktionspotential-Serien mit Frequenzen ab etwa 20 Hz tetanisierbar, F-Fasern brauchen hierfür deutlich höhere Frequenzen (über etwa 60 Hz).

Im Muskel wird die Muskelkraft nicht allein über unterschiedliche Impulsfrequenzen der Motoneuronen abgestuft, sondern vornehmlich durch Anzahl und Art der wechselnd (und asynchron) rekrutierten motorischen Einheiten. So sind selbst bei einer geringen Muskelanspannung wie dem reflexbedingtenMuskeltonus („Reflextonus“), der beispielsweise einen Körper trotz Schwerkraft unwillkürlich aufrecht halten kann, zumeist keine Einzelzuckungen sichtbar. Auch kommt es bei üblichen Belastungen in vivo nicht zu einem Tetanus des Muskels.

Bei starker Überanspruchung kann es zu einemMuskelfaserriss kommen. Inaktivität, aber auch verschiedene Allgemein- und Muskelerkrankungen führen zu einer Abnahme der Muskelfaserdicke (Muskelfaseratrophie).

Die Muskelfasern wurden zuerst 1677 vonAntoni van Leeuwenhoek beschrieben.^[6] FürFriedrich Hoffmann (1660–1742) waren Tonusveränderungen der sich zusammenziehenden und erschlaffenden Körperfasern das maßgebliche Formelement von lebenden Organismen.^[7]

• In-vitro-Fleisch

• Renate Lüllman-Rauch:Taschenlehrbuch Histologie. 2. Auflage. Thieme, Stuttgart 2006,ISBN 3-13-129242-3, S. 209–224.
• Stefan Silbernagl, Agamemnon Despopoulos:Taschenatlas der Physiologie. 6., korrigierte Auflage. Thieme, Stuttgart 2003,ISBN 3-13-567706-0, S. 56–73.

1. ↑Walther Graumann:CompactLehrbuch Anatomie. Band 3, Schattauer Verlag, 2004,ISBN 3-7945-2063-7, S. 372.
2. ↑Stefan Silbernagl, Agamemnon Despopoulos:Taschenatlas Physiologie. 8. Auflage. Thieme Verlag, 2012,ISBN 978-3-13-567708-8,S. 62.
3. ↑Arnd Krüger (2019). Muskelfasern.Leistungssport 49(1), 15-16; Niels Ørtenblad, Joachim Nielsen, Robert Boushel, Karin Söderlund, Bengt Saltin, Hans-Christer Holmberg (2018). The Muscle Fiber Profiles, Mitochondrial Content, and Enzyme Activities of the Exceptionally Well-Trained Arm and Leg Muscles of Elite Cross-Country Skiers.Front Physiol. 9: 1031.doi: 10.3389/fphys.2018.01031.
4. ↑W. Scott, J. Stevens, S. Binder–Macleod:Human Skeletal Muscle Fiber Type Classifications. In:Physical Therapy.Band 81. Jahrgang,Nr. 11, November 2001,S. 1810–1816 (ptjournal.apta.org (Memento desOriginals vom 13. Februar 2015 imInternet Archive) [abgerufen am 7. Oktober 2015]). 
5. ↑B. Harrison, D. Allen, L. Leinwand1:IIb or not IIb? Regulation of myosin heavy chain gene expression in mice and men. In:Skeletal Muscle.Band 1. Jahrgang,Nr. 5, Februar 2011,doi:10.1186/2044-5040-1-5 (skeletalmusclejournal.com). 
6. ↑Mr. Leewenhoecks:Mr. Leewenhoecks Letter Written to the Publisher from Delff the 14th of May 1677, Concerning the Observations by him Made of the Carneous Fibres of a Muscle, and the Cortical and Medullar Part of the Brain; as Also of Moxa and Cotton. In:Phil. Trans. 1677 12, S. 899–895.doi:10.1098/rstl.1677.0027 (Volltext)
7. ↑Paul Diepgen,Heinz Goerke:Aschoff/Diepgen/Goerke: Kurze Übersichtstabelle zur Geschichte der Medizin. 7., neubearbeitete Auflage. Springer, Berlin/Göttingen/Heidelberg 1960, S. 26–27.

Wiktionary: Muskelfaser – Bedeutungserklärungen, Wortherkunft, Synonyme, Übersetzungen

• Muskelschema – Medizinische Illustration
• Illustration und Funktion
• Insulin-like Growth Factor-1, Mechano Growth Factor und Myosin Schwerketten Transformation beim Krafttraining, Markus Gerd Heinichen (PDF-Datei; 1,98 MB)
• SIB:Animal muscle cell – Muskelzelle, Interaktive Graphik von SwissBioPics

• Zelltyp
• Histologie der Binde- und Stützgewebe

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