Lektine sind komplexeProteine oderGlykoproteine, die spezifischeKohlenhydratstrukturen binden und dadurch in der Lage sind, sich spezifisch anZellen bzw.Zellmembranen zu binden und von dort aus biochemische Reaktionen auszulösen.[1] Sie üben jedoch keine enzymatische Aktivität aus.
Lektine (lateinischlegere ‚lesen‘, ‚auswählen‘) können verschiedene Stoffwechselvorgänge wie dieZellteilung, dieribosomale Proteinbiosynthese, dieAgglutination von Zellen (in Bezug aufrote Blutkörperchen ist das eineHämagglutination) oder dasImmunsystem (Ficoline) beeinflussen.
Lektine sind weit verbreitet. Sie können von Tieren,[1][2] Pflanzen[1][3][4][5] oder Mikroorganismen gebildet werden.
Zu den Lektinen gehörenN-Acetylglucosamin-bindendeGramineae-Lektine, dieChitin-bindendenSolanaceae-Lektine, die Gruppe der Leguminosen-Lektine und dieMannose-bindenden Lektine ausAmaryllidaceae,Alliaceae undOrchidaceae. Die Lektine ausAegopodium podagraria undUrtica dioica sind bisher keiner Gruppe zugeordnet. Darüber hinaus sind noch viele weitere Lektine bekannt.[6]
Zu Lektinen zählen auch einigeAB-Toxine wie z. B. hochmolekulareSamenglykoproteine wie dasRizin oder wie die bakteriellenToxineShiga-Toxin,Vero-Toxin,Diphtherietoxin,Exotoxin A oderalpha-Sarcin.Abrin, Phasine (nachPhaseolus vulgaris, derGartenbohne: Red kidney bean lectin, Erythroagglutinin, PHA-E,Phaseolin)[3] und dieImmunglobulin-Superfamilie (I-Typ Lektine),[2][4]Calnexin undCalreticulin sind verschiedene Lektine. Ein Beispiel für ein Lektin ohne Zuckerrest istConcanavalin A[3] aus den Samen derJackbohneCanavalia ensiformis.
| Bezeichnung | Organismen | physiologische Funktion | Besonderheiten | Kohlenhydratspezifität |
|---|---|---|---|---|
| Abrin | Abrus precatorius | |||
| alpha-Sarcin | SchimmelpilzAspergillus giganteus | Translationshemmung | Toxin | |
| Calnexin | Chaperon | |||
| Calreticulin | Chaperon | |||
| Concanavalin A | Jackbohne | ohne Zuckerreste | α-D-mannosyl- und α-D-glucosyl-Reste | |
| Diphtherietoxin | Corynebacterium diphtheriae | Eindringen in Zellen und Translationshemmung | Diphtherie | |
| Exotoxin A | Pseudomonas aeruginosa | Eindringen in Zellen | Toxin | |
| Immunglobulin-Superfamilie | Säugetiere | |||
| Linsen-Lektin (LCH) | Lens culinaris | MannosylierteFucose | ||
| Mitogillin | SchimmelpilzAspergillus restrictus | Translationshemmung | Toxin | |
| Phasine | Gartenbohne,Kichererbse | Agglutinine | Hämagglutination, Toxin, hitzedeaktivierbar | |
| Winterling-Lektin | WinterlingEranthis hyemalis | Translationshemmung | Ribosom-inaktivierendes Protein Typ II | N-Acetyl-D-galactosamin[7] |
| Erdnuss-Agglutinin (PNA) | Erdnuss | Galactose-β1-3-N-Acetylgalactosamin-α1-Ser/Thr | ||
| Favabohnen-Lektin (VFA) | Favabohne | |||
| Hämagglutinin (HA) | Influenzavirus | |||
| Holunder-Lektin (SNA) | Schwarzer Holunder | auchNigrin B genannt | Neu5Ac-α2-6-GalNAc-Reste | |
| Jacalin (AIL) | Artocarpus integrifolia | (Sialinsäure)-Gal-β1-3-GalNAc-α1-Serin/Threonin | ||
| Maackia amurensis Leukoagglutinin (MAL) | Asiatisches Gelbholz | Neu5Ac/Gc-α2-3-Gal-β1-4-GlcNAc | ||
| Maackia amurensis Hämoagglutinin (MAH) | Asiatisches Gelbholz | Neu5Ac/Gc-α2-3-Gal-β1-3-(Neu5Ac-α2,6)GalNac | ||
| Orangeroter-Becherling-Lektin (AAL) | Orangeroter Becherling | Fucα1-2Galβ1-4(Fucα1-3/4)Galβ1-4GlcNAc, R2-GlcNAcβ1-4(Fucα1-6)GlcNAc-R1 | ||
| Phytohämagglutinin (PHA) | Leguminosen | |||
| Restrictocin | SchimmelpilzAspergillus restrictus | Translationshemmung | Toxin | |
| Ricin (RCA) | Wunderbaum | Translationshemmung | Samenglykoprotein | Galactose-β1-4-N-Acetylgalactosamin-β1-Reste |
| Robin | Gewöhnliche Robinie | |||
| Schneeglöckchen-Lektin (GNA) | Kleines Schneeglöckchen | α-1-3- und α-1-6-verknüpfte Mannose | ||
| Shiga-Toxin | Shigella dysenteriae | Translationshemmung | Shigellose | |
| Soyabohnen-Lektin (SBA) | Sojabohne | |||
| Stechginster-Lektine (Gorse, Furze, UEA-I) | Stechginster | UEA: Fucα1-2Gal-R | ||
| Vero-Toxin | Enterohämorrhagische Escherichia coli | Bakterienruhr | ||
| Weizenkeim-Lektin (WGA) | Weizen | GlcNAc-β1-4-GlcNAc-β1-4-GlcNAc, 5-Acetyl-Neuraminsäure | ||
| Wicken-Lektin (VVL) | Vicia villosa |
Einige Gemüsearten enthalten in frischem Zustand Lektine, die giftig für den Menschen oder Haustiere sind. Diese Lektine werden durch Erhitzen beim Kochen,Frittieren oder andere Formen vonGarendenaturiert und dabei in eine ungefährliche chemische Form umgewandelt. Sie behalten diese ungefährliche Form auch, nachdem die Speise wieder abgekühlt ist. Gartenbohnen, Kichererbsen und Sojabohnen sollten daher nur gegart konsumiert werden.[4]
Die giftige Wirkung von Lektinen in der Ernährung besteht darin, dass sierote Blutkörperchen verklumpen lassen.[8] Ab einer bestimmten Menge führen manche Lektine zu Kopfschmerzen, Erbrechen, Durchfall sowie zu Magen- und Darmbeschwerden, in extremen Fällen kann der Verzehr tödlich enden. Bei besonders lektinreichen Arten, wie beispielsweiseFeuerbohnen, können bereits vier oder fünf rohe Samen beim Erwachsenen ernste Symptome verursachen. Vergiftungssymptome treten rasch ein, meist ein bis drei Stunden nach Verzehr, und verschwinden in der Regel ebenso rasch wieder – etwa drei bis vier Stunden nach dem Einsetzen.[5][9]
In ihrer Wirkungsweise ähneln Lektine oftmals denAntibiotika. So istRizin ein potenter Hemmer der ribosomalen Proteinbiosynthese. Zum Teil wirken Lektine toxisch auf Kleinlebewesen und finden somit Verwendung alsPflanzenschutzmittel gegenInsekten.
Lektine sind in der Regel an der äußerenMembranoberfläche angelagert. Zudem spielen sie eine Rolle bei derKommunikation und Interaktion von Zellen und Organismen. Sie sind beispielsweise an vielen Erkennungsprozessen beteiligt. So können sich mit Hilfe der Lektin-Polysaccharid-Interaktion Bakterien wie dasRhizobium trifolii an die Wurzeln vonKlee heften. Mit der Erkennung wird die Symbiose vonKnöllchenbakterien und Hülsenfrüchtlern erst möglich und ist dadurch spezifisch.
Ähnliche Erkennungsmechanismen spielen bei der Befruchtung der menschlichenEizelle eine Rolle.
Lektine können im Rahmen derOntogenese eine Rolle spielen. Durch denKeimvorgang werden einige pflanzliche Lektine inaktiviert.
Beispiele für Lektine sindCalnexin undCalreticulin, die alsChaperone bei der Proteinfaltung dienen.
Über 500 verschiedene Proteine derImmunglobulin-Superfamilie wurden aufgrund bioinformatischer Analysen von Säugetier-Genomen vorausgesagt.[2] Dazu gehört dieSIGLEC-Familie (englischsialic acid–binding immunoglobulin-type lectins), eine GruppeSialinsäure bindender Lektine.[2]
Folgende Tabelle stellt den Lektingehalt verschiedener Hülsenfrüchte dar (lautUSFDA):[5]
| Sorte | Lektingehalt in hämagglutinierenden Einheiten (HAE) |
|---|---|
| Rote Kidney-Bohne, roh | 20.000–70.000 |
| Weiße Kidneybohne, roh | 7.000–23.000 |
| Ackerbohne, roh | 1.000–7.000 |
| Rote Kidney-Bohne, gargekocht | 200–400 |
