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Glycin, abgekürztGly oderG (auchGlyzin oderGlykokoll, von altgr. κόλλα kólla: Leim, nach systematischerchemischer Nomenklatur Aminoessigsäure oder Aminoethansäure), ist die kleinste und einfachsteα-Aminosäure und wurde erstmals 1820 ausGelatine, d. h. ausKollagenhydrolysat, gewonnen. Es gehört zur Gruppe derhydrophilen Aminosäuren. Glycin ist eine derproteinogenen (oder eiweißbildenden) Aminosäuren und unter diesen die einzige, die nichtchiral und damit auch nichtoptisch aktiv ist.
Glycin ist nichtessentiell, kann also vom menschlichen Organismus selbst synthetisiert werden und ist wichtiger Bestandteil nahezu allerProteine und ein wichtiger Knotenpunkt im Stoffwechsel.
Der Name leitet sich vom süßen Geschmack reinen Glycins her (griechischγλυκύςglykýs, deutsch‚süß‘).
Die nachAufreinigung gewonnenen, süß schmeckenden, Kristalle nannte er dahersucre de gélatine, zu deutsch „Leimzucker“.[8] Gelatine ist der Hauptbestandteil vonGlutinleim.
Bald darauf wurde die Substanz umbenannt inGlykokoll („süßer Leim“), eheJöns Jakob Berzelius 1848 entschied, dass er von nun an den kürzeren NamenGlycin anwenden werde. Die chemische Struktur wurde erst 1858 durch den französischen ChemikerAuguste André Thomas Cahours richtig beschrieben.[9]
Diese Reaktion spielte als Teilreaktion eine besondere Rolle in der Hypothese, dass organische Moleküle als „Bausteine“ für die erstenprimitiven Organismen vor ca. 4 Mrd. Jahren aus den einfachen anorganischen Verbindungen derUratmosphäre der Erde entstanden waren. Für diese Uratmosphäre wurde eine Zusammensetzung ausWasser (H2O),Methan (CH4),Ammoniak (NH3),Wasserstoff (H2) undKohlenstoffmonoxid (CO) sowieHelium (He) und anderen Edelgasen angenommen (vgl. → Miller-Urey-Experiment).
Chemisch kann Glycin auch ausMonochloressigsäure und Ammoniak hergestellt werden:
Im Körper wird das meiste Glycin mit der Nahrung aufgenommen, es kann aber auch ausSerin hergestellt werden.
Glycin liegt überwiegend als „inneres Salz“ bzw.Zwitterion vor, dessen Bildung dadurch zu erklären ist, dass dasProton der saurenCarboxygruppe an das einsame Elektronenpaar des Stickstoffatoms der basischenAminogruppe wandert:
Tautomerie beim Glycin, Zwitterionen-Form rechts
Imelektrischen Feld wandert das Zwitterion nicht, da es als Ganzes ungeladen ist. Genaugenommen ist dies amisoelektrischen Punkt (bei einem bestimmten pH-Wert, hier 5,97[10]) der Fall, bei dem das Glycin auch seine geringste Löslichkeit in Wasser hat.
Die folgenden Beispiele geben einen Überblick über Glycingehalte und beziehen sich jeweils auf 100 g des Lebensmittels, zusätzlich ist der prozentuale Anteil von Glycin, bezogen auf das Gesamtprotein, angegeben:[12]
Die Umsetzung von Serin zu Glycin dient neben der Erzeugung von Glycin auch der Umsetzung vonTetrahydrofolsäure zuN5,N10-Methylentetrahydrofolsäure (TH4), die unter anderem für die Synthese vonThymin-Nukleotiden (DNA-Bestandteil) benötigt wird.
Umgekehrt kann Glycin unter Aufnahme von CH3 aus TH4 zur Synthese von Serin dienen, welches dann für die Proteinsynthese, als Grundsubstanz desCholins oder alsPyruvat zur Verfügung steht.
Auch für die Synthese anderer Bestandteile der Erbsubstanz (Purine) wird Glycin häufig benötigt.
Aufgrund seiner geringen Größe wird Glycin bevorzugt inPolypeptide an räumlich beengten Positionen (der Protein-Sekundärstruktur) eingebaut.
Besonders häufig kommt es imKollagen, dem häufigsten Protein in tierischen Organismen, vor. Hier macht es gut ein Drittel aller Aminosäuren aus, da es aufgrund seiner geringen Größe das Aufwickeln des Kollagens zu dessenTripelhelix-Struktur erlaubt.
AmNMDA-Rezeptor hingegen wirkt es neben dem hauptsächlichen AgonistenGlutamat an einer speziellen Glycin-Bindungsstelle stimulierend.
Glycin freisetzende Nervenzellen (glycinerge Neurone) kommen vor allem imHirnstamm und imRückenmark[17] vor, in letzterem hemmen sie die Aktivität derMotoneuronen desVorderhorns, wodurch es zu einer Herabsetzung der Aktivität der von diesen Zellen innervierten Muskeln kommt.
Eine Herabsetzung der Glycinwirkung bewirkenStrychnin, das alsAntagonist die Bindungsstelle des Glycinrezeptors blockiert, und dasTetanustoxin, das die Ausschüttung von Glycin hemmt. Durch die Blockade der Glycinrezeptoren oder einen verminderten Glycinspiegel wird die Hemmung der Motoneuronenaktivität vermindert, sodass es zu lebensbedrohlichen Krämpfen kommen kann.
Glycin sowie sein Natriumsalz sind in derEU alsLebensmittelzusatzstoff der NummerE 640 ohne Höchstmengenbeschränkung für Lebensmittel allgemein zugelassen, negative gesundheitliche Auswirkungen sind nicht bekannt.
In der molekularbiologischen bzw. biochemischen Forschung wird Glycin in Form einesTRIS-Glycin-Puffersystems bei der Proteinauftrennung mittelsSDS-PAGE verwendet; die Glycin-Ionen fungieren dabei als Folgeionen im Sammelgel.[20]
↑David R. Lide (Hrsg.): CRC Handbook of Chemistry and Physics. 90. Auflage. (Internet-Version: 2010), CRC Press / Taylor and Francis, Boca Raton FL,Standard Thermodynamic Properties of Chemical Substances, S. 5-22.
↑H. Braconnot, Sur la Conversion des matières animales en nouvelles substances par le moyen de l`acide sulfurique., Ann. Chim. Phys., Band 10, S. 29ff (1819).
↑P. M. Hardy:The Protein Amino Acids. In: G. C. Barrett (Hrsg.):Chemistry and Biochemistry of the Amino Acids. Chapman and Hall, 1985,ISBN 0-412-23410-6, S. 9.
↑W. Ternes, A. Täufel, L. Tunger, M. Zobel (Hrsg.):Lebensmittel-Lexikon. 4. Auflage. Behr’s Verlag, Hamburg 2005,ISBN 3-89947-165-2, S. 62f.
↑Jamie E. Elsila et al.:Cometary glycine detected in samples returned by Stardust. Meteoritics & Planetary Science 44, Nr. 9, 1323–1330 (2009),PDF online@gsfc.nasa.gov, abgerufen am 23. November 2011.
↑Dawkins G. P. and Miller R. A:Sorbitol-Mannitol Solution for Urological Electrosurgical Resection – A safer Fluid than Glycine 1.5%. European Urology 1999; 36:99-102.
↑U. K. Laemmli:Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. In:Nature. Bd. 227, 1970, S. 680–685,doi:10.1038/227680a0,PMID 5432063.
