DerDieder- oderTorsionswinkel beschreibt in derGeometrie den Winkel zwischen zwei durch jeweils drei ebene Punkte aufgespannten Flächen. Dies gilt insbesondere innerhalb der chiralen Struktur einerchemischen Verbindung für den Winkel zwischen zwei von Atomen aufgespannten ebenen Flächen. Dabei wird der Diederwinkel α an der Schnittlinie durch ein Paar von zwei Atomen auf dieser Schnittlinie und die Positionen von zwei weiteren Atomen zueinander definiert. Dies entspricht im Beispiel derorganischen VerbindungEthan dem Winkel, den die beiden an der Linie${\displaystyle CC}$ schneidenden und durch${\displaystyle RCC}$ und${\displaystyle CC{R}^{\mathrm{\prime }}}$ aufgespannten Ebenen zueinander einnehmen, wie in nachstehender Abbildung dargestellt (${\displaystyle C}$ und${\displaystyle C}$ sind die beiden verbundenen Kohlenstoffatome,${\displaystyle R}$ und${\displaystyle R^{\mathrm{\prime }}}$ zwei der gebundenen Wasserstoffatome):

Sind die beidenKohlenstoffatome durch eineEinfachbindung (σ-Bindung) verbunden und nicht in einem cyclischen Molekül arretiert, kann der Diederwinkel kontinuierlich alle Werte von 0° bis 180° annehmen. Aufgrund von abstoßenden Wechselwirkungen der Substituenten${\displaystyle R}$ und${\displaystyle R^{\mathrm{\prime }}}$ ist in der Regel ein Winkel von${\displaystyle \alpha ={180}^{\circ }}$ (trans, s. u.) am günstigsten.

Die Tatsache, dass vieleZucker unerwarteterweise eine Konformation einnehmen, in der einige Substituenten einen Diederwinkel von${\displaystyle \alpha ={120}^{\circ }}$ bevorzugen, wird demanomeren Effekt zugeschrieben.

Die mit der Drehung um die Bindung variierendeEnthalpie des Moleküls kann durch eine spezielle Funktion angenähert berechnet werden:

${\displaystyle E=A\left(1+\cos \alpha \right)+B\left(1-\cos 2\alpha \right)+C\left(1+\cos 3\alpha \right)}$

mitE: Torsionsenergie;A,B,C: Skalierungsfaktoren;α: Diederwinkel

Die sich aus dieser Funktion ergebende Potentialkurve (angenähert mit Werten für${\displaystyle A,B}$ und${\displaystyle C}$ wie bei n-Butan) sei zur Illustration unten abgebildet.

Im Falle des Ethans werden A und B Null, wodurch die Gleichung in das Pitzer-Potential übergeht. Die Rotationsbarrieren liegen in der Regel bei wenigen kJ/mol. Dies bedeutet, dass immer ein kleiner Teil (< 20 %) der Moleküle einen Diederwinkel von${\displaystyle \alpha =0^{\circ }}$ aufweisen. Dabei muss noch berücksichtigt werden, dass die gauche-Formen einen Entropie-Vorteil von 1,7 kJ/mol haben, da sie in zwei Rotationsisomeren (+/− synklinal) auftreten. Die für bestimmte Werte des Diederwinkels entstehendenKonformere haben eigene Bezeichnungen:

Die Formen mit${\displaystyle \alpha ={60}^{\circ }}$ respektive${\displaystyle {300}^{\circ }}$ sindEnantiomere. Ist die Rotationsbarriere zu hoch, sind die beiden sich ergebenden Formen nicht in der Lage, durch Rotation ineinander überzugehen. Sie können dann unter Umständen einzeln isoliert werden. Dies wird im Fall von speziellenBinaphthylderivaten genutzt, um außerordentlich selektive Reagenzien zu gewinnen.

Falls zwischen den Kohlenstoffatomen eine Doppelbindung existiert, ist die Rotation stark eingeschränkt, da hierfür ein Bindungsbruch erfolgen müsste. Es sind nur zwei Winkel möglich:${\displaystyle \alpha ={180}^{\circ }}$ (trans/anti) und${\displaystyle \alpha =0^{\circ }}$ (cis). Sind die Substituenten sehr voluminös, kann es in letzterem Fall aber zu Abweichungen von dem 0°-Winkel kommen.

Zur Bestimmung der Diederwinkel realer Verbindungen stehen verschiedene Methoden zur Verfügung. Dazu gehören die Messung desDipolmomentes, die Aufnahme vonElektronenbeugungsspektren, die Messung vonKopplungskonstanten mittelsNMR oder die Berechnung der optimalen Molekülgeometrie mittels spezieller Computerprogramme.

Die Torsionswinkel desBackbones vonProteinen werden

• ω (zwischen C^α − C' − N − C^α),
• φ (zwischen C' − N − C^α − C')
• ψ (zwischen N − C^α − C' − N)

genannt.Dadurch kontrolliert der φ-Winkel den Abstand zweierCarbonyl-Kohlenstoffatome, ψ den Abstand zweierAmid-Stickstoffe und ω den Abstand zweier α-Kohlenstoffe.

DiePlanarität derPeptidbindung zwingt den ω-Winkel normalerweise auf 180° (die häufigetrans-Konfiguration) oder 0° (die seltenecis-Konfiguration). Der Abstand zwischen den α-Kohlenstoffatomen beträgt in dertrans- undcis-Konfiguration etwa 3,8 bzw. 2,8Å. Diecis-Konfiguration ist hauptsächlich in der X-Pro-Peptidbindung zu beobachten (X ist eine beliebige Aminosäure), daher gilt Prolin neben demachiralenGlycin als Strukturbrecher.Die Diederwinkel φ und ψ eines Proteins werden imRamachandran-Plot dargestellt und sollten zu über 80 % in den Kernbereichen und höchstens vereinzelt in den verbotenen Bereichen der Karte liegen. Bei den besonders günstigen α-Helices z. B. liegt der φ-Winkel etwa bei −60°, der ψ-Winkel etwa bei −30°, wobei beide Winkel eine Toleranz von etwa ±30° zulassen.

Die Torsionswinkel derSeitenketten werden mit χ₁ bis χ₅ bezeichnet, abhängig vom Abstand zum Backbone. χ₁ ist der Torsionswinkel zwischen den Atomen N − C^α − C^β − C^γ, χ₂ zwischen C^α − C^β − C^γ − C^δ etc.

Die Seitenkettentorsionswinkel scheinen sich um die 180°, 60° und −60° zu häufen. Diese Konformationen werden alsanti (odertrans), (+)-gauche und (−)-gauche (oder (+)- bzw. (−)-synklinal) bezeichnet. Welcher Torsionswinkel in einer Seitenkette vorliegt, wird durch Dieder benachbarter Seitenketten und des Backbones bestimmt; so folgt der (+)-gauche-Konformation selten eine weitere (+)-gauche-Konformation (genauso bei (−)-gauche), weil dies die Wahrscheinlichkeit einer Atomkollision erhöht. Die Diederwinkel derAminosäureseitenketten (χ¹ und χ²) können in einemJanin-Plot abgebildet werden.

• Tetraederwinkel

1. ↑A. F. Holleman,E. Wiberg,N. Wiberg:Lehrbuch der Anorganischen Chemie. 102. Auflage. Walter de Gruyter, Berlin 2007,ISBN 978-3-11-017770-1.

• Raumgeometrie
• Isomerie
• Chemische Bindung

• Wikipedia:Beobachtung/Vorlage:Holleman-Wiberg/Startseite fehlt