Caveolin
| Caveolin-1 | ||
|---|---|---|
| Masse/LängePrimärstruktur | 177 Aminosäuren | |
| Sekundär- bisQuartärstruktur | Homooligomer | |
| Isoformen | 2 | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name(n) | CAV1,CAV2,CAV3 | |
| Externe IDs | ||
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Caveoline | |
| ÜbergeordnetesTaxon | Euteleostomi | |
Caveoline sind die häufigsten membranständigenProteine derCaveolae, 50–100 Nanometer großen sackförmigen Einbuchtungen derPlasmamembran auf der Oberfläche von unterschiedlichen Zelltypen. DieMolekülmasse der Caveoline liegt zwischen 22 und 24 kDa. Bislang sind drei Caveoline bekannt, am besten untersucht ist Caveolin-1. Es wird als biochemischer Marker der Caveolae in den unterschiedlichen Zelltypen angesehen. Caveolin-1 bildet einen hochmolekularen Komplex und interagiert mit Caveolin-2. Die höchsteExpression von Caveolin-1 findet man inFibroblasten,Endothelzellen,Pneumozyten Typ I undFettzellen (Adipozyten). Caveolin-3 wird nur vonMuskelzellen gebildet.
Mutationen imCAV1-Gen können zu einer (seltenen) erblichen Form vonLipodystrophie führen. Mutationen inCAV3 haben eine ganze Reihe möglicher erblicher Krankheiten zur Folge, je nachdem, welcher Teil des Gens (und damit des Proteins) verändert ist:Gliedergürteldystrophie Typ 1C; permanent überhöhte Werte vonCreatinkinase im Plasma; übermäßige Reizbarkeit, Kontraktionen der Muskeln;hypertrophe Kardiomyopathie; Long-QT-Syndrom Typ 9;plötzlicher Kindstod.[1]
Viele Zellfunktionen werden mit den Caveolae und Caveolin-1 in Verbindung gebracht:Membrantransport,Endozytose, Regulation desCalciumstoffwechsels,Lipidstoffwechsel sowieSignaltransduktion beiZellvermehrung undprogrammiertem Zelltod.
Caveolin-1 bildet das Gerüst der Caveolae und interagiert mit vielen Signalmolekülen und reguliert deren Aktivierung. So hemmt Caveolin-1 die Aktivierung vonRezeptoren fürEpidermal Growth Factor undPlatelet Derived Growth Factor. Dies führt zu einer Verminderung von Zellwachstum und verstärkter Apoptose.
Bei Patienten mitidiopathischer Lungenfibrose ist dieExpression von Caveolin-1 im Lungengewebe deutlich vermindert.Transforming growth factor β1 (TGF-β1), einZytokin, welches die Vermehrung vonBindegewebe fördert, hemmt die Expression von Caveolin-1 inFibroblasten der menschlichenLunge. Umgekehrt hemmt Caveolin-1 inkultivierten Fibroblasten die durch TGF-β1 induzierte Produktion vonextrazellulärer Matrix.[2]
Literatur
[Bearbeiten |Quelltext bearbeiten]- M. Alejandro Fernández-Rojo, C. Restall u. a.:Caveolin-1 orchestrates the balance between glucose and lipid-dependent energy metabolism: implications for liver regeneration. In:Hepatology (Baltimore, Md.). Band 55, Nummer 5, Mai 2012, S. 1574–1584.doi:10.1002/hep.24810.PMID 22105343.
Weblinks
[Bearbeiten |Quelltext bearbeiten]- de Bono/Garapati/reactome:Caveolin-1 binds Basigin
- Enikolopov/reactome:eNOS activation
- Enikolopov/reactome:NOSTRIN mediated eNOS trafficking
Einzelnachweise
[Bearbeiten |Quelltext bearbeiten]- ↑UniProtQ03135,UniProtP56539
- ↑Xiao Mei Wang et al.:Caveolin-1: a critical regulator of lung fibrosis in idiopathic pulmonary fibrosis. In:Journal of Experimental Medicine.Nr. 203, 2006,S. 2895–2906,PMID 17178917 (jem.org).