Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten beiStandardbedingungen (0 °C, 1000 hPa).
L-Arginin ist eineproteinogeneα-Aminosäure. Für den Menschen ist sie semi-essentiell. Der Name leitet sich vom lateinischen Wortargentum (Silber) ab, da die Aminosäure zuerst als Silber-Salz isoliert werden konnte. Diese Aminosäure hat den höchsten Masseanteil anStickstoff von allen proteinogenen Aminosäuren. ImDreibuchstabencode wirdL-Arginin mitArg und imEinbuchstabencode alsR abgekürzt, wobei R für Arginine aufgrund der phonetischen Ähnlichkeit zugeordnet wurde.[6]
L-Arginin wurde 1886 erstmals durch den deutschen ChemikerErnst Schulze und seinen Doktoranden Ernst Steiger aus Lupinenkeimlingen isoliert.[7] 1894 gelang dann dem schwedischen ChemikerSven Gustaf Hedin die Isolierung von Arginin aus tierischem Material durch diehydrolytische Spaltung von Hornsubstanz.[8] Durch einen Vergleich seines „tierischen“ Arginins mit ihm zur Verfügung gestellten Proben aus dem Labor Schulzes gelang Hedin der Nachweis der Übereinstimmung der beiden Substanzen.[9] Die Struktur Arginins wurde 1897 bestimmt.[10]
DieDe-Novo-Biosynthese von Arginin beim Menschen geht vonGlutamin aus. Dieses wird zu Glutaminsäure deaminiert und dann weiter zuGlutamat-5-semialdehyd umgesetzt. DurchTransaminierung von einem zweiten Glutaminsäuremolekül entsteht daraus Ornithin, das in den Harnstoffzyklus eintritt.[11] In Bakterien verläuft die Biosynthese überacetylierte Intermediate. Glutamat wird zuN-Acetylglutamat acetyliert, dann überN-Acetylglutamylphosphat undN-Acetylglutamatsemialdehyd zuN-Acetylornithin umgesetzt. Entfernung der Acetylgruppe ergibt Ornithin, das in den Harnstoffzyklus eintritt. Die Deacetylierung ist entweder durch einfacheHydrolyse möglich (mitAcetylornithinase) oder durch Übertragung der Acetylgruppe auf Glutaminsäure unter Rückgewinnung vonN-Acetylglutamat. Die Acetylierung dient vermutlich der Trennung der Biosynthesewege von Arginin und Prolin, da das nichtacetylierte Glutamat-5-semialdehyd leicht zuPyrrolin-5-carbonsäure cyclisiert.[12] Der Biosyntheseweg zu Ornithin als Vorläufer des Arginins überN-Acetylglutamat mit Rückgewinnung der Acetylgruppe kommt neben vielen Bakterien auch beiPflanzen undPilzen vor, aber nicht bei Tieren. Arginin entsteht aus dem Ornithin dann über den Harnstoffzyklus.[13]
ImHarnstoffzyklus findet die Umsetzung von Ornithin mit Carbamoylphosphat durch Ornithin-Transcarbamoylase zu Citrullin in denMitochondrien statt. Die weiteren Reaktionen finden imCytosol statt. Citrullin undAspartat werden durch dieArgininosuccinat-Synthase zuArgininosuccinat umgesetzt. Dieses wird durch dieArgininosuccinat-Lyase unter Abspaltung vonFumarat zu Arginin umgesetzt. Arginin kann wiederum durch Arginase unter Freisetzung vonHarnstoff zu Ornithin umgesetzt werden, womit sich der Kreis schließt.[14]
Dies dient unter anderem der Ausscheidung von Stickstoff. AusAmmoniak undKohlenstoffdioxid wird Carbamoylphosphat gebildet, dass in den Zyklus eintritt. Das Kohlenstoff- und das Stickstoffatom finden sich am Ende im Harnstoff wieder, das zweite Stickstoffatom stammt aus Aspartat. Der Harnstoff entsteht in derLeber und wird über das Blut in dieNiere transportiert und dann imUrin ausgeschieden, wo der Harnstoff etwa 90 % des Stickstoffs ausmacht.[14] Die Ausscheidung von Stickstoff in Form von Harnstoff findet sich bei Säugetieren, während beiFischen meist direktAmmonium ausgeschieden wird und beiReptilien undVögelnHarnsäure.[15]
DurchPhosphorylierung von Arginin entstehtArgininphosphat, dass als Energiereserve bei Lebewesen dient. Es kann seine Phosphatgruppe aufAdenosindiphosphat übertragen, was eine sehr schnelle Rückgewinnung vonAdenosintriphosphat (ATP) ermöglicht. Man spricht von einemPhosphagen. Argininphosphat kommt in dieser Funktion vor allem inWirbellosen vor, inSäugetieren kommt stattdessenKreatinphosphat zum Einsatz.[16] Zeitweise wurde sogar angenommen, dass Wirbellose immer Argininphosphat undWirbeltiere immer Kreatinphosphat nutzen. Später hat sich jedoch herausgestellt, dass beide Varianten bei den Wirbellosen vorkommen, beiStachelhäutern sogar beide zusammen, und dass es noch weitere Phosphagene gibt.[17]
BeiMollusken dient die Umsetzung von Arginin mitPyruvat außerdem der Rückgewinnung von verbrauchtemNAD+ in derGlycolyse. Die Glycolyse und gleichzeitige Nutzung von Argininphosphat dient der anaeroben Energiegewinnung. Dabei kann ATP für die schnelle Fortbewegung über eine kurze Dauer gewonnen werden. Bei den Wirbeltieren und vielen Wirbellosen funktioniert die Rückgewinnung von NAD+ bei der Glycolyse über die Umsetzung von Pyruvat zuLactat, während bei Mollusken und einigen anderen Taxa der Wirbellosen zusätzlich oder sogar ausschließlich Pyruvat mitAminosäuren (Arginin,Alanin,Glycin) zuOpinen umgesetzt wird. Bei vielenMuscheln undSchnecken und insbesondere beiKopffüßern ist dies die Bildung vonOctopin aus Pyruvat und Arginin, unter anderem beiOctopus octopodia, in dem das Octopin erstmals entdeckt wurde.[11]
AuchKreatin als Energiespeicher benötigt für dieBiosynthese Arginin. Arginin undGlycin werden durch dieArginin:Glycin-Amidinotransferase zuOrnithin undGuanidinoessigsäure umgesetzt. Letzteres wird durch dieGuanidinoacetat-Methyltransferase mitS-Adenosylmethionin zum Kreatinmethyliert.[18] Bei Menschen wird etwa 20–30 % des täglich verfügbaren Arginins in Kreatin umgewandelt. ATP wird in großen Mengen gebraucht, weist aber durch negative Ladungen eine geringeDiffusion auf. Kreatinphosphat kann aus Adenosintriphosphat und Kreatin gebildet werden und andererseits wieder Adenosindiphosphat zu Adenosintriphosphat umsetzen. Deshalb werden Energieäquivalente in vielen Säugetierzellen mittels Kreatinphosphat von den Mitochondrien insCytosol überführt.[15]
L-Arginin ist beim Menschen und bei vielen anderen Tieren die alleinige Vorstufe vonStickstoffmonoxid (NO), einem der kleinstenBotenstoffe im menschlichen Körper. DurchNO-Synthasen (Stickstoffmonoxid-Synthasen) entstehen ausL-Arginin derEndothelium-derived relaxing Factor (EDRF), der als NO identifiziert wurde. EDRF führt physiologisch zu einer Gefäßerweiterung, indem das NO in die Muskelschicht der Gefäßediffundiert. Es aktiviert dort die löslicheGuanylatcyclase und führt so zur Erschlaffung derglatten Muskulatur und zum Nachlassen des Gefäßtonus. Studien zeigen, dass Arginin über diese Gefäßerweiterung einen erhöhtenBlutdruck signifikant senken kann.[19]
Auch bei Bakterien können sowohl Arginin als auch Ornithin in Putrescin umgewandelt werden. Welcher Weg auftritt, hängt davon ab, ob Arginin in Ornithin umgewandelt oder anderweitig verwertet wird und wie viel Arginin verfügbar ist. Prokaryoten, die über Arginin-Decarboxylase verfügen sind unter anderemEnterobakterien,Mycobakterien sowie Vertreter vonAeromonas undPseudomonas.[23]
Arginin kann von Säugetieren überGlutamat-5-semialdehyd undPyrrolin-5-carbonsäure zuProlin umgewandelt werden.[15] Auch bei Bakterien kommt die Umwandlung von Arginin in andere Aminosäuren vor, so können Vertreter der Gattung Bacillus Arginin über Ornithin zu Prolin oder Glutaminsäure umwandeln.[24]
Vargulin ist einLuciferin, das vonMuschelkrebsen aus Arginin,Tryptophan undIsoleucin gebildet wird und der Erzeugung vonBiolumineszenz in Form von blauem Licht dient. Bei der Biolumineszenz entsteht durch Reaktion eines Luciferins mit einerLuciferase ein energetisch angeregtes Molekül als Produkt, das Licht freisetzt. Vargulin kommt in den GattungenVargula undCypridina vor, sowie bei einigen Arten von Fischen, die sich von Muschelkrebsen ernähren und die Verbindung über die Nahrung aufnehmen.[26]
BeiPflanzen, insbesondereBäumen, spielt Arginin ebenfalls eine Rolle zur Speicherung von Stickstoff. Bei erhöhtem Angebot an Stickstoff wird verstärkt Arginin, dass den höchsten Stickstoffanteil der Aminosäuren hat, gebildet und als freie Aminosäure oder in Proteinen gespeichert. Bäume weisen außerdemTransportproteine zur Aufnahme von Arginin aus dem Boden auf, beiNadelbäumen ist es eine bevorzugte Stickstoffquelle. Bei verschiedenen Untersuchungen wurde im Vergleich zu anderen Aminosäuren viel freies Arginin imXylem von Bäumen gefunden, beispielsweise beiZitrusfrüchten. Aus argininhaltigen Speicherproteinen wird das Arginin bei Bedarf zurückgewonnen. Auch für die Bereitstellung von Stickstoff bei derKeimung kommt Arginin zum Einsatz, was anhand derSee-Kiefer untersucht wurde.[30]
Proteine entstehen durch Übersetzung genetischer Informationen ausMessenger-RNA (mRNA) in derTranslation an denRibosomen. Die Information ist in Einheiten zu je drei RNA-Basen aufgeteilt, dieCodons heißen und jeweils eineAminosäure codieren (zusätzlich gibt esStopcodons). Mit den vier Basen,Adenin (A),Guanin (G),Uracil (U) undCytosin (C), und drei pro Codon ergeben sich insgesamt 64 mögliche Codons für 20 Aminosäuren, sodass alle Aminosäuren (außerTryptophan) mehrfach codiert sind und zwei bis sechs mal vorkommen.[32] Im genetischen Standardcode codieren sechsBasentripletts für Arginin, darunter alle vier die mit CG beginnen (CGU, CGC, CGA und CGG) sowie zwei die mit AG beginnen (AGA und AGG).[33.1] In diversen anderen genetischen Codes gibt es weniger Arginin-Codons: In tierischenMitochondrien sind AGA und AGG anders belegt. So sind sie beiWirbeltieren dort stattdessen Stopcodons, bei den meistenWirbellosen codieren sie stattdessen fürSerin und bei Manteltieren fürGlycin.[34] Weitere Abweichungen gibt es beim mitochondrialen Code derRhabdopleuridae undCephalodiscidae, wo AGA für Serin und AGG fürLysin codiert.[35] Durch eine Interaktion mit dem negativ geladenenAustrittstunnel von Ribosomen verringern positiv geladene Aminosäuren beim Einbau in Peptide die Translationsgeschwindigkeit, was insbesondere für Lysin und Arginin gilt.[36]
Eine andere posttranslationale Modifikation von Argininen in Proteinen ist dieCitrullinierung, also die Umwandlung inCitrullin durchPeptidylarginin-Deiminase, welche die Eigenschaften der Seitenkette stark ändert, da deren positive Ladung so verloren geht.[15]
Unter physiologischen Bedingungen ist Arginin immer protoniert und positiv geladen, was essentiell für die Funktionen vieler Arginin-haltiger Proteine ist. Unter anderem dient Arginin als Spannungssensor inNatrium- undKaliumionenkanälen. Die positiven Ladungen ermöglichen außerdem die Bindung von Proteinen an negativ geladeneNukleinsäuren (DNA undRNA).[15] Argininreiche Motive kommen in vielen mit RNA interagierenden Proteinen vor, beispielsweise inAntiterminatoren, ribosomalen Proteinen und sowie Proteinen in denVirushüllen vonRNA-Viren.[38]
Arginineinheiten spielen eine wichtige Rolle bei der Bindung derDNA an Histone in denNukleosomen. DNA ist durch diePhosphatgruppen an der Außenseite stark negativ geladen. Histone sind durch die enthaltenen basischen Aminosäuren (Lysin und Arginin) stark positiv geladen. Durch die Ausbildung vonSalzbrücken wird die Interaktion von DNA und Histonen bei der Bildung von Nuleosomen stabilisiert.[39]
Zellpenetrierende Peptide sind kurze Peptide (weniger als 20Aminosäuren), die Zellwände von Säugetierzellen durchdringen können. Eine entsprechende Peptid-Sequenz als Bestandteil eines Proteins ermöglicht dem ganzen Protein die Durchquerung der Zellmembran. Zellpenetrierende Peptide sind stark kationisch und haben oft einen hohen Anteil an Arginin, der direkt mit der Fähigkeit der Zellmembran-Durchdringung korreliert. Ein Beispiel ist das inHIV vorkommendeTAT-Peptid, das elf Aminosäuren mit sechs Arginineinheiten umfasst. Oligomere des Arginins können ebenfalls leicht in Zellen eindringen, wobei die Fähigkeit dazu von sechs bis 15 Wiederholeinheiten zunimmt. Oligomere mit weniger oder mehr Einheiten können dies deutlich schlechter.[40]
LYRM-Proteine erfüllen verschiedene Funktionen in eukaryotischen Zellen und weisen ein konserviertes LYR-Motiv (Leucin,Tyrosin, Arginin) auf, das für die Interaktion mitAcyl-Carrier-Proteinen benötigt wird, welche wiederum essentiell für die Funktion der LYRM-Proteine ist.[41] Die Giftigkeit desRicins aus demWunderbaum basiert auf der Inaktivierung vonRibosomen in eukaryotischen Zellen, was dieProteinbiosynthese verhindert. Dabei enthält das Ricin mehrere Arginineinheiten, die zwar nicht für die katalytische Aktivität relevant sind jedoch wichtig für die Bindung Ribosomen, sodass ihr Verlust die Wirkung des Rizins deutlich vermindert.[42]
BeimTAT-System (Twin Arginine Translocation) inBakterien werden gefaltete Proteine durch die Zellmembran transportiert. Die zu transportierenden Proteine weisen eine charakteristische Erkennungssequenz auf, die insbesondere zwei namensgebende konsekutive Arginin-Einheiten aufweist.[43]
Aconitasen desCitrat-Zyklus aus Eukaryoten weisen ein Arginin im aktiven Zentrum auf, das eine wichtige Rolle in der Bindung des Substrats (Aconitat) spielt, sodass eine Mutation zu einer Reduktion der Aktivität führt.[44]
Die Inaktivierung durch kontrollierteProteolyse des aktivierten Blutgerinnungsfaktor V (FVa oderAccelerin) ist essentiell für die Regulation derBlutgerinnung. Die Schnittstellen liegen beim Arginin-306, Arginin-506 und Arginin-679. DieFaktor-V-Leiden-Mutation ist eine häufige Mutation, bei der Arginin-506 zuGlutamin mutiert ist und die zu einem erhöhtenThromboserisiko führt. Verschiedene Mutationen des Arginin-306 sind bekannt, allerdings sind sie deutlich seltener und der Effekt auf die Blutgerinnung ist nur wenig ausgeprägt.[47]
Zwitterionen vonL-Arginin mit dem mesomeriestabilisierten Guanidinium-Kation
Arginin ist eine α-Aminosäure, die in ihrerSeitenkette einehydrophile,basisch reagierendeGuanidinogruppe enthält. Diese liegt im sauren, neutralen und schwach basischen Milieu protoniert vor, wobei die positive Ladung zwischen den Aminogruppendelokalisiert ist. Gemeinsam mitL-Lysin undL-Histidin gehörtL-Arginin zur Gruppe der basischen Aminosäuren oderHexonbasen.
Arginin liegt im neutralenpH-Bereich überwiegend als „inneres Salz“ bzw.Zwitterion vor, da dieα-Aminogruppe und dieGuanidinogruppe protoniert vorliegen, wogegen dieCarboxygruppe deprotoniert vorliegt. In diesem Zustand trägt Arginin eine positive Netto-Ladung.[48] Die Guanidinogruppe ist eine sehr starke Base, da sie in ihrer protonierten Form alsGuanidinium-Ion delokalisierte π-Elektronen besitzt. Sie liegt erst über einem pH-Wert von 12,1 mehrheitlich deprotoniert vor. Die Guanidingruppe des Arginins kann mit demSakaguchi-Test nachgewiesen werden.
Derisoelektrische Punkt, bei dem Arginin keine Netto-Ladung trägt und somit im elektrischen Feld nicht wandert, liegt bei pH 10,8.[49] Bei diesem pH-Wert besitzt Arginin auch seine geringste Löslichkeit in Wasser.
Arginin besitzt ein Stereozentrum, somit existieren zweichiraleEnantiomere.
In den Proteinen kommt ausschließlichL-Arginin [Synonym: (S)-Arginin]peptidisch gebunden vor.Enantiomer dazu ist das spiegelbildlicheD-Arginin [Synonym: (R)-Arginin], das in Proteinen nicht vorkommt.Racemisches Arginin [Synonyma:DL-Arginin und (RS)-Arginin] besitzt geringe Bedeutung.
Wenn in Texten oder in der wissenschaftlichen Literatur „Arginin“ ohne weiteren Namenszusatz (Präfix) erwähnt wird, istL-Arginin gemeint.
Das dabei erhalteneL-Arginin kann ggf. in einem weiteren Produktionsschritt durch Umsetzung mitSalzsäure in das stabilereL-Arginin-Hydrochlorid umgewandelt werden.
Arginin istsemi-essentiell. Neben der Aufnahme von Arginin über die Nahrung und der Rückgewinnung aus Proteinen spielt bei Säugetieren auch dieDe-Novo-Biosynthese eine Rolle. Bei gesunden Erwachsenen ist dieDe-Novo-Biosynthese zur Versorgung mit Arginin ausreichend. In der frühen Entwicklung, bei diversen gesundheitlichen Problemen und insbesondere bei Problemen mit den zur Biosynthese notwendigen Enzymen ist die jedoch nicht der Fall.[31]
Der Mensch kann innerhalb desHarnstoffzyklus Arginin selbstsynthetisieren, allerdings sind die entstehenden Mengen nicht ausreichend, um den Bedarf vor allem bei heranwachsenden Menschen vollständig zu decken. Daher istL-Arginin für Kinderessentiell. Aber auch bei Erwachsenen wird der Bedarf anL-Arginin durch die körpereigene Produktion oft nicht ausreichend abgedeckt. Besonders in der Wachstumsphase, durch Stress, bei diversen Krankheiten (z. B.Arteriosklerose,Bluthochdruck,erektile Dysfunktion, Gefäßerkrankungen) oder nach Unfällen übersteigt der Bedarf an Arginin die vom menschlichen Organismus produzierte Menge.[52][53]
Auch im Alter steigt der Bedarf anL-Arginin stark an, da der endogene Gegenspieler, dasasymmetrische Dimethylarginin (ADMA), um den Faktor 4 ansteigt und damit 40-fach erhöhte Argininkonzentrationen zur Neutralisierung der gefährlichen Effekte dieses Sterblichkeitsfaktors benötigt werden.[52][53][54][55][56][57]
Diese Mengen können nur durch eine diätetische Zufuhr gedeckt werden. Entscheidend für den Bedarf anL-Arginin sind daher auch Faktoren wie oxidativer und nitrosativer Stress sowie die ADMA-Spiegel und damit dasL-Arginin-ADMA-Verhältnis.[52][58]
Bei einer Proteinzufuhr von etwa 70–90 g/Tag ergibt sich eine rechnerische tägliche Argininzufuhr von ca. 1–5 g/Tag.[52][59]L-Arginin ist weit verbreitet. Die folgenden Beispiele geben einen Überblick über Arginingehalte und beziehen sich jeweils auf 100 g desLebensmittels, zusätzlich ist der prozentuale Anteil von gebundenem Arginin am Gesamtprotein angegeben.[60]
L-Arginin wird zur Behandlung einer schwerenmetabolischen Alkalose verwendet. In der Kinderheilkunde istL-Arginin auch zur Behandlung eines durch eine schwere angeborene Stoffwechselstörung bedingten erhöhtenAmmoniakgehaltes im Blut (Hyperammonämie) angezeigt. Diagnostisch wirdL-Arginin zur Abklärung eines Wachstumshormonmangels beiMinderwuchs eingesetzt.
Als (semi)essentielle Aminosäure istL-Arginin obligatorischer Bestandteil einerparenteralen Ernährung. In Elektrolyt-Konzentraten zum Zusatz zu Infusionslösungen und in peroralen Diätetika wirdL-Arginin ebenfalls eingesetzt.[61]
Pharmazeutisch verwendet wird meistens dasL-Arginin-Hydrochlorid.
Arginin wird auch als Zusatz in fluoridhaltiger Zahnpasta untersucht, da es ein oralgesundheitsförderndes Potenzial entfaltet. So wirkt es der Kariesentstehung an verschiedenen Ansatzpunkten (Zahnhartgewebe und bakterieller Biofilm) entgegen. Die Daten basieren aber auf einer begrenzten Anzahl an Studien mit hohemVerzerrungsrisiko. Die tragende Rolle des Fluorids bleibt bestehen.[62]
Arginin ist sowohl alsNahrungsergänzungsmittel (NEM) als auch in bestimmten klinischen Situationen als Lebensmittel für besondere medizinische Zwecke für einebilanzierte Diät erhältlich
Als NEM wird es häufig mit diversen Heilsversprechen vermarktet, beispielsweise zur Unterstützung des Kreislaufsystems, zur Behandlung dererektilen Dysfunktion (Potenzmittel), zum Muskelaufbau oder zur Förderung der Wundheilung.[33][63][64] Für die Verwendung solcher gesundheitsbezogenen Angaben (health claims) liegen nach wissenschaftlicher Beurteilung durch dieeuropäische Behörde für Lebensmittelsicherheit (EFSA)[65] keine ausreichende Evidenzen vor. Ob bei Patienten mit bestehender Herzschwäche die Einnahme von Arginin die körperliche Belastbarkeit oder dieLebensqualität verbessert, bleibt offen – die Ergebnisse einer kleinen, placebokontrollierten Studie verneinen dies.[63] Hersteller von NEMs kombinieren Arginin in NEMs häufig mit Stoffen, für die zugelassene Health Claims bestehen (zum BeispielZink oderSelen). Dadurch können Produkte mit zulässigen, gesundheitsbezogenen Angaben beworben werden; diese beziehen sich jedoch ausschließlich auf den jeweils zugesetzten Stoff und nicht auf Arginin selbst.[33]
Aufgrund der gefäßerweiternden Funktion findet Arginin imBodybuilding als sogenanntes „Pump-Supplement“ Anwendung. Weiterhin führt das NO zur Hemmung derThrombozytenaggregation und -adhäsion. Dadurch wird die Bereitschaft für thrombotische Veränderungen an Gefäßplaque-Rupturen herabgesetzt, dem häufigsten Grund fürzerebrale Insulte (Schlaganfall). Es wird angenommen, dass Arginin die unterdrückte Immunantwort bei schweren Verletzungen, Mangelernährung,Sepsis und nach Operationen positiv beeinflussen kann. Bei zusätzlicher Gabe werden eine verbesserte zelluläre Immunantwort, eine Abnahme verletzungsbedingter Funktionsstörungen derT-Zellen und eine verstärktePhagozytose beobachtet. Zusätzlich wird die Ausbildung derendothelialen Dysfunktion (gestörten Gefäßfunktion) verhindert.[66][67]
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