Amylasen
Speichelamylase; grün=Chlorid-Ion, gelb=Calcium-Ion
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	3.2.1.-, Glycosidasen
Reaktionsart	Hydrolyse
Substrat	Polysaccharide

Amylasen (vonaltgriechischἄμυλονámylon „Stärke“^[1]) sindEnzyme, die bei den meisten Lebewesen vorkommen und dortPolysaccharide abbauen. Heutzutage wird α-Amylase auch gentechnisch hergestellt.^[2] Ihre Wirkung besteht darin, dass sie Polysaccharide (z. B.Stärke) an denGlykosidbindungen spalten und abbauen kann.

Amylase ist alsHydrolase (ein Enzym, das hydrolytisch spaltet) oder auch alsGlykosidase eingestuft (ein Enzym, das Polysaccharide spaltet).

Die Entdeckung von Amylase erfolgte 1811 durch den deutschen ApothekerConstantin Kirchhoff in St. Petersburg. Wegen derKontinentalsperre, die durch Napoleon gegen britische Kolonialwaren auferlegt wurde, war europaweit Zuckerrohr knapp geworden. Es wurde fieberhaft nach chemischen Methoden gesucht, um direkt ausStärke Zucker zu gewinnen. In der Absicht, einen Ersatz fürGummi arabicum herzustellen, gelang es Kirchhoff, durch das Kochen von Stärke mit verdünnter Schwefelsäure ungewollt größere Mengen eines Zuckers herzustellen. Es war die ersteEntdeckung und unmittelbare Verwendung eines chemischen Prozesses der Stärkespaltung ohne die Mitwirkung von Mikroorganismen. In jener Zeit war unbekannt, dass die Wirkung der Mikroorganismen auf Inhaltsstoffen beruht, die man heute Enzyme nennt.Erhard Friedrich Leuchs entdeckte 1831, dass der menschliche Mundspeichel Stärke scheinbar verzuckere.^[3][4]

Die beiden französischen ChemikerAnselme Payen und Jean-Francois Persoz verfeinerten in einer Zuckerfabrik nahe Paris 1833 den Prozess der Zuckergewinnung aus Stärke. Sie waren überzeugt, dass es sich um einen „einfach-chemischen“ Prozess handelt und dass man den Zucker lediglich von der Stärke trenne; folglich nannten sie diesen Prozess Diastase (griechisch für trennen). 1835 wurde die Diastase vom schwedischen ChemikerJöns Jakob Berzelius als chemischer Prozess mit der Einwirkung von katalytischen Kräften vermutet. Anfang des 20. Jahrhunderts wurde die nun veraltete Bezeichnung „Diastase“ nicht mehr verwendet, um den chemischen Prozess nach Payen zu bezeichnen, sondern schon synonym mit der heute geläufigen Bezeichnung „Amylase“, um vielmehr Enzyme zu benennen, die die Hydrolyse von Stärke in Zucker katalysieren.^[5][6]

In den anschließenden Jahren folgte die Identifizierung und die Benennung von Enzymen durchEduard Buchner,Robert Koch sowieWilhelm Kühne, und die chemische Charakterisierung durchJohn Howard Northrop. Letzterer bewies, dass Enzyme ganz aus „purem“ Protein bestehen können.

Als α-Amylasen wurden 1925 die Enzyme vonRichard Kuhn benannt, deren Produkte in der α-Konfiguration bestehen. 1930 entdeckte Ohlsson eine andere Amylase, die als Produkt β-Mannose ergab. Kamaryt lokalisierte 1971 denLocus für die Gene der menschlichen Amylase-Enzyme auf dem 1. Chromosom. Die Kristallstruktur von α-Amylase wurde vom SchimmelpilzAspergillus oryzae isoliert und von Matsuura 1979 aufgeklärt. Die Aminosäuresequenz von α-Amylase wurde von Kluh et al. 1981 und Pasero et al. 1986 dargelegt, die komplette chromosomale DNA-Sequenz wurde anschließend 1999 von Darnis et al. aufgeklärt.^[7][8][9]

• α-Amylase (EC 3.2.1.1) spaltet innere α(1-4)-Glykosidbindungen derAmylose, nicht jedoch terminale oder α(1-6)-Glykosidbindungen. Dadurch entstehenMaltose,Maltotriose und verzweigteOligosaccharide. Beim Menschen gibt es fünfIsoformen der α-Amylase, deren Gene mitAMY1A,AMY1B,AMY1C (alle drei heißenSpeichel-Amylase) undAMY2A sowieAMY2B (beidesPankreas-Amylase) benannt sind.^[10]
• β-Amylase (EC 3.2.1.2) spaltet vom Kettenende her jeweils ein Maltosemolekül nach dem anderen ab. Sie kann daher umso besser wirken, je mehr Kettenenden durch die α-Amylase bereits entstanden sind. Diese Amylase kommt in Bakterien und Pflanzen vor.^[11]
• γ-Amylase (EC 3.2.1.3) spaltet vom Kettenende her jeweils eine β-D-Glucose nach der anderen ab. Ihr Vorkommen ist beschränkt auf Pilze. Die menschlicheMaltase-Glucoamylase im Darm katalysiert eine ähnliche Reaktion, gehört aber nicht zu den Amylasen.^{[12][13][14][15][16][17][18]}
• Isoamylasen (EC 3.2.1.68) kommen nur in Pflanzen und Bakterien vor und spalten die 1,6-Glykosidischen Verzweigungen von Glycogen undAmylopektin, ähnlich demGlykogen-Debranching-Enzym.^[19][20]

Amylasen werden während des Reifungsprozesses inGetreidekörnern undFrüchten gebildet. Sie wandeln dort die Stärke zu Zucker um – wodurch Getreidekörner keimen können und Früchte süßer werden. Sie sind nötig, um das wasserunlösliche „Speicher-Kohlenhydrat“ Stärke wieder in wasserlösliche Einfach- und Zweifachzucker (Mono- undDisaccharide) zu verwandeln. Erst in dieser Form kann sie der Keimling aufnehmen und neue Zellen aufbauen.

Die α-Amylasen werden in derBauchspeicheldrüse (Pankreas-Amylase) und in denSpeicheldrüsen der Mundhöhle (Speichel-Amylase) gebildet. Im Rahmen derKrebsdiagnostik spielt selten auch der Nachweis von Amylase aus denEierstöcken und derLunge eine Rolle. Der größte Teil des Enzyms wird in den Verdauungstrakt ausgeschüttet. Mit der Nahrung aufgenommeneKohlenhydrate werden dadurch für den Körper verwertbar. Nur ein Bruchteil der Amylasen gelangt ins Blut.

Amylasen arbeiten wie alle Enzyme nur in einem bestimmten pH-Wert-Bereich (pH 3,5 bis pH 9). Das Optimum der Aktivität hängt von der Herkunft der Amylasen ab: Amylasen, die aus Pilzkulturen gewonnen wurden, haben ihr Optimum bei pH 5,7, tierische und aus Bakterienkulturen gewonnene Amylasen weisen die höchste Aktivität eher im neutralen bis alkalischen Bereich auf.^[21] Im (stark) sauren Milieu denaturieren sie und funktionieren bei starker Ausschüttung von Magensäure (zur Eiweiß-Denaturierung) im Magen nicht. Ebenso können Fruchtsäuren die Enzyme hemmen. Das Temperaturoptimum der Amylasen liegt bei etwa 45 °C.^[21]

Eine erhöhte Amylase-Aktivität im menschlichen Blut kann gemessen werden bei

• Mumps (Parotitis, ugs.: Ziegenpeter), einer viralen Entzündung der Speicheldrüsen
• akuterPankreatitis, wegen der Beschädigung der Amylase-produzierenden Zellen
• chronischerPankreatitis
• Abflussstörungen derGallenwege (Cholestase)
• Nierenversagen, wegen der verringerten Ausscheidung

Die Messung des Amylase-Werts ist einfach durchzuführen. Es war der Haupttest für Pankreatitis, wurde aber durch die Messung derLipase-Aktivität teilweise verdrängt. Deren Werte bleiben aber ein wichtiger Parameter zur Abklärung von Oberbauchbeschwerden. Im Labor wird entweder der Wert der Pankreas-Amylase oder die Gesamtamylase gemessen. Jedoch kann bei ausschließlicher Pankreas-Amylase-Messung ein erhöhter Wert durch Speicheldrüsenerkrankungen nicht nachgewiesen werden.

Je nach verwendeter Methode finden sich erhebliche Unterschiede.

• Serum
  • Alpha-Amylase, gesamt 28–100 U/l
  • Alpha-Amylase, Pankreas 13–53 U/l
  • Alpha-Amylase, Speicheldrüse < 47 U/l
  • Neugeborene Alpha-Amylase, gesamt < 80 U/l
• Urin (Messung 37 °C)
  • Spontanurin < 460 U/l
  • Sammelurin < 270 U/l

BeimBierbrauen wirken die natürlicherweise im Getreide vorkommenden Enzyme. Die Keimung wird durch Einweichen angeregt und durchDarren abgebrochen (Mälzen). BeimMaischen werden die Amylasen in den Temperatur- und pH-Wert-Optima genutzt, um die Stärke des Getreides in vergärbareEinfach- undZweifachzucker zu überführen, aus denen die obergärigen oder untergärigen HefenAlkohol undCO₂vergären.

Biotechnologisch hergestellte Amylasen (ausBakterien oderSchimmelpilzkulturen, vor allemAspergillus oryzae) können in derBäckerei alsMehlbehandlungsmittel eingesetzt werden, wenn das Mehl zu wenig Gasbildungsvermögen aufweist. Durch die Amylasen entstehen Zucker, die bei der Gärung in Ethanol und Kohlenstoffdioxid umgewandelt werden und denTeig somit besser aufgehen lassen. Außerdem erhalten die Gebäcke nach der Behandlung eine bessere Bräunung. Andererseits muss beiRoggen der Amylasetätigkeit durch Säuerung des Teigs entgegengewirkt werden, um dieBackfähigkeit dieses Getreideproduktes zu gewährleisten (sieheSauerteig).

Medikamente, die hauptsächlich auf α-Amylasen basieren, werden alsFilmtabletten unter anderem zur Behandlung von leichten nicht durch Fieber begleiteten Halsschmerzen verwendet.

InMaschinengeschirrspülmitteln (Pulver und Tabs) undWaschmitteln^[22] ist Amylase oft zum Lösen von stärkehaltigen Speiseresten enthalten.

Amylasen bilden nach Henrissat die Familien 13, 14 und 15 in der Klassifikation der Glykosidasen.^[23]

α-Amylase wurde 2014 von der EU gemäß derVerordnung (EG) Nr. 1907/2006 (REACH) im Rahmen derStoffbewertung in den fortlaufenden Aktionsplan der Gemeinschaft (CoRAP) aufgenommen. Hierbei werden die Auswirkungen desStoffs auf die menschliche Gesundheit bzw. die Umwelt neu bewertet und ggf. Folgemaßnahmen eingeleitet. Ursächlich für die Aufnahme von α-Amylase waren die Besorgnisse bezüglichVerbraucherverwendung und Exposition vonArbeitnehmern sowie der vermuteten Gefahren durch sensibilisierende Eigenschaften. Die Neubewertung fand ab 2015 statt und wurde vomVereinigten Königreich durchgeführt. Anschließend wurde ein Abschlussbericht veröffentlicht.^[24][25]

Commons: Amylasen – Sammlung von Bildern, Videos und Audiodateien

Wiktionary: Amylase – Bedeutungserklärungen, Wortherkunft, Synonyme, Übersetzungen

Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Glycogenolyse und Stärkeabbau – Lern- und Lehrmaterialien

• Gegenüberstellung der Aminosäuresequenzen aller fünf Isoformen der α-Amylase des Menschen
• Hydrolasen
• Laborwerte Amylase kurze Übersicht
• Laborwerte Amylase Sehr ausführlich erklärt
• David Goodsell/PDB-101:Molecule of the Month:Alpha-amylase. (engl.)

Dieser Artikel behandelt ein Gesundheitsthema. Er dient weder der Selbstdiagnose noch wird dadurch eine Diagnose durch einen Arzt ersetzt. Bitte hierzu denHinweis zu Gesundheitsthemen beachten!

• CoRAP-Stoff
• Proteingruppe
• Glykosidase
• Brauprozess