Albumine

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Dieser Artikel behandelt die allgemeine Stoffgruppe. Über das menschliche Albumin sieheHumanalbumin, über das Fotopapier sieheAlbuminpapier.

Albumine (lateinischalbus ‚weiß‘) gehören wie dieGlobuline zur Gruppe derglobulären Proteine. Albumin sorgt im menschlichen Organismus vor allem für Aufrechterhaltung deskolloidosmotischen Drucks und vermittelt vielen sonst wasserunlöslichen StoffenWasserlöslichkeit, indem sie an Albumin gebunden werden. Albumine sind auch inMilch,Eiern undWeizen zu finden.

Albumin-Struktur (Monomer)
Albumin-Struktur (Dimer)

Inhaltsverzeichnis

Eigenschaften

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Albumine haben eineMolekülmasse von etwa 66.000 Da[1] und bestehen aus 584 bis 590Aminosäuren. Durch einen hohen Anteil anCystein haben die Albumine einen relativ hohenSchwefelgehalt. Albumine sind wasserlöslich, ihre Bindungskapazität für Wasser beträgt ca. 18 ml/g. Derisoelektrische Punkt liegt bei einempH-Wert von 4,6. Albumine sindAmpholyte, d. h. im Gegensatz zu anderenKolloiden oderKristalloiden können sie – wie andereProteine auch – sowohlAnionen als auchKationenreversibel binden. Albumin wirkt desaggregierend aufErythrozyten undThrombozyten.

Vorkommen

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Menschlicher Organismus:Siehe den HauptartikelHumanalbumin

In derMilch (Lactalbumin) sowie imHühnereiweiß (Ovalbumin) ist Albumin enthalten. Albumin-Homologe können in allenChordatieren gefunden werden. Serumalbumine werden perCohn-Extraktion aus demBlutserum isoliert.

Samenzweikeimblättriger Pflanzen (z. B.Hanfsamen) enthalten zwischen durchschnittlich 10 und 60 Prozent Proteine, ein großer Teil davon so genanntes2S-Albumin.[2] Auch in der äußeren Schale desWeizen-Korns kommt Albumin in Form vonLeukosin vor, was ihn von allen anderenGetreiden unterscheidet und als Ursache fürWeizenallergie infrage kommt.

Verwendung

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Behandlung von Morbus Wilson

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Albumin wird zur Behandlung desMorbus Wilson verwendet. Bei daraus folgender starker Schädigung der Leber kann es als Übergangslösung verabreicht werden, bis ein geeignetes Spenderorgan zur Verfügung steht. Albumin bindet hierbei das in zu großen Mengen vorhandene Kupfer an sich.

Diagnose bei Tumorerkennung

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Darüber hinaus kann Albumin auch als Trägerstoff zurDiagnose vonKrebs in Tumorgeweben eingesetzt werden. SolideTumoren haben für das Wachstum einen erhöhten Energiebedarf, der unter anderem dadurch gedeckt wird, dass der Tumor große Mengen des Bluteiweißes Albumin aufnimmt. Es wird eine fluoreszierende Substanz (5-Aminofluorescein) an das Albumin gekoppelt, das sich über die Blutbahn im Körper verteilt und schließlich im Tumor anreichert. MitLaserlicht lässt sich die Substanz zum Leuchten anregen und macht dadurch die feinen Ausläufer derGeschwulst sichtbar. Dadurch sind die Grenzen zwischen Tumor- und Normalgewebe während des gesamten Eingriffs sichtbar, was z. B. Hirnchirurgen die Operation erleichtert.[3][4]

Therapie bei Tumorbehandlung

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Seit Anfang des Jahres 2000 beschäftigt sich eine Arbeitsgruppe desDeutschen Krebsforschungszentrums (DKFZ) außerdem mit der Entwicklung von Albumin-gebundenenTherapeutika, um diese zielgerichtet inTumoren undEntzündungen wie u. a.Rheuma zu schleusen. Ziel war es, die Wege zu klären, wie diese Albumin-Konjugate in derZelle aufgenommen werden und wie dasTherapeutikum aus demKonjugat freigesetzt wird. Ebenso arbeiteten die Forscher des DKFZ daran, das Verbindungsmolekül zwischen Therapeutikum und Albumin zu optimieren, um eine effektive Freisetzung am Ort der Wirkung – und nur dort – zu erreichen. Die Gruppe hat bei zwei klinischen Prüfungen (Methotrexat-humanesSerum-Albumin (MTX-HSA) in Phase I und Aminofluorescein-HSA (AFL-HSA) in Phase I/II) die Serumspiegel der Konjugate für die pharmakokinetischen Untersuchungen bestimmt. MTX-HSA wurde in mehreren Studien bis zur klinischen Phase II geprüft.[5] Trotz vielfacher und oft wiederholter Anwendung der Albuminkonjugate ist für MTX-HSA in den multizentrischen Phase-I/II-Studien bei über 100 Patienten bislang keine einzige allergische Reaktion wie die typischen Nebenwirkungen einer Chemotherapie beobachtet worden.[6] In einer präklinischen Studie zeigte sichAminopterin-HSA (AMPT-HSA) als wirkungsvollstes Konjugat mit einer Tumorremission.[7]Jedoch wurde die Weiterentwicklung auf Grund von Umstrukturierungen gestoppt.

Kalibrierung von Testverfahren

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In der Forschung kommtRinderserumalbumin (BSA, von engl.bovine serum albumin) hauptsächlich in derImmunologie zum Einsatz, unter anderem zurKalibrierung entsprechender Testverfahren. Bei immunologischen Nachweisverfahren wie z. B. demEnzyme-linked Immunosorbent Assay oder beiImmunpräzipitationen wird BSA häufig eingesetzt, um unspezifische Bindungen von Immunglobulinen an die Kunststoffoberfläche derMikrotiterplatten bzw. Agarose-Beads zu verhindern. Diese Beads werden in Immunpräzipitationen eingesetzt und dafür mit Antikörpern inkubiert.[8]

In der Intensivmedizin

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Albumin wurde auch zur Infusionstherapie auf Intensivstationen eingesetzt.[9]

Siehe auch

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Einzelnachweise

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  1. Indikation Albumin (Memento vom 14. April 2016 imInternet Archive); abgerufen am 14. April 2016.
  2. P. R. Shewry, J. A. Napier, A. S. Tatham:Seed storage proteins: structures and biosynthesis. In:The Plant cell. Band 7, Nummer 7, Juli 1995, S. 945–956,doi:10.1105/tpc.7.7.945.PMID 7640527.PMC 160892 (freier Volltext). (Review).
  3. Deutsches Krebsforschungszentrum (DKFZ), Heidelberg:„Leuchtende Krebszellen weisen Hirnchirurgen den Weg“, Nr. 18 vom 26. März 2009.
  4. P. Kremer, M. Fardanesh u. a.:Intraoperative fluorescence staining of malignant brain tumors using 5-aminofluorescein-labeled albumin. In:Neurosurgery. Band 64, Nummer 3 Suppl, März 2009, S. 53–60,doi:10.1227/01.NEU.0000335787.17029.67.PMID 19240573.
  5. Stiftung Albumin-Carrier-Therapie, abgerufen am 23. November 2016.
  6. Paul Kremer, Medizinische Fakultät der Ruprecht-Karls-Universität Heidelberg:„Albumin als Carrier zur laserinduzierten Fluoreszenzdiagnostik und Chemotherapie maligner Tumoren“ (PDF; 6,4 MB), Habilitationsschrift, 2002, S. 90.
  7. Gunnar Hübner, Universität Heidelberg:„In vitro und in vivo Untersuchungen zur Eignung von Albuminkonjugaten als Träger strahlensensibilisierender Wirkstoffe“ (PDF; 65 kB), Abstract Dissertation, 2011.
  8. Datenblatt Santa Cruz Biotechnology, Inc.,Protein L-Agarose Immunoprecipitation Reagent: sc-2336 (PDF; 64 kB).
  9. M. M. Wilkes, R. J. Navickis:Patient survival after human albumin administration. A meta-analysis of randomized, controlled trials. In:Annuals of Internal Medicine. Band 135, 2001, S. 149–164.

Weblinks

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Commons: Albumine – Sammlung von Bildern, Videos und Audiodateien
Wiktionary: Albumine – Bedeutungserklärungen, Wortherkunft, Synonyme, Übersetzungen
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