Alanin istchiral, tritt also in zwei spiegelbildlichen Formen auf, wobei dasL-Alanin eineproteinogene Aminosäure ist, die nachIUPAC auch als (S)-2-Aminopropansäure oder als (S)-Alanin bezeichnet wird.D-Alanin [Synonym: (R)-Alanin] findet man als Baustein desMureins, der Grundsubstanz von Bakterienzellwänden. Daneben gibt es noch dasnichtproteinogeneβ-Alanin.
Wenn in diesem Text oder in der wissenschaftlichen Literatur „Alanin“ ohne weiteren Namenszusatz (Präfix) erwähnt wird, istL-Alanin gemeint.
L-Alanin wurde 1888 zuerst aus Seidenfibroin isoliert.[6]
NebenProlin gehört Alanin zu den beiden Aminosäuren, die erstmals durch Synthese dargestellt und nicht zuvor aus pflanzlichem oder tierischem Material isoliert worden sind. Alanin wurde 1850 vonAdolph Strecker gefunden, als er eigentlichMilchsäure durch die Umsetzung vonAcetaldehyd mitAmmoniak undBlausäure in Gegenwart vonSalzsäure synthetisieren wollte, über die nach ihm benannte Strecker-Synthese. Strecker wählte dabei den Namen als Ableitung des BegriffsAldehyd, da er die Aminosäure aus genanntem Acetaldehyd erhielt.[7][8] Aus organischem Material wurde Alanin erstmals 1875 durchPaul Schützenberger erhalten, als dieser in einem Autoklaven mittelsBarytSeide aufspaltete und eine Mischung ausGlycin und Alanin identifizieren konnte.[6][9] Von den am Aufbau der Proteinkette beteiligten Aminosäuren stelltL-Alanin 29,7 %.[10]
Die industrielle Herstellung[11] vonL-Alanin erfolgt ausgehend von derL-Asparaginsäure durch Abspaltung derβ-Carboxygruppe in einem biotechnologischen Verfahren. DurchStrecker-Synthese gewonnenes racemisches Alanin kann an der Aminogruppe acetyliert werden und wird dann einerRacematspaltung[12] unterworfen. Dabei wird unter Verwendung vonL-Aminoacylase[13] enantioselektiv dieAcetylgruppe vonL-N-Acetylalanin abgespalten und es entstehtL-Alanin, währendD-N-Acetylalanin nicht hydrolysiert wird. Die Trennung vonL-Alanin undD-N-Acetylalanin ist einfach. Benötigt manD-Alanin, so wirdD-N-Acetylalanin unter sauren Bedingungen hydrolysiert, d. h., die Acetylgruppe wird abgespalten. Wenn kein Bedarf fürD-Alanin besteht, wird das bei der kinetischen Racematspaltung anfallendeD-N-Acetylalanin durch Einwirkung vonEssigsäureanhydridracemisiert und recycliert.
DL-Alanin kann auch aus2-Brompropansäure synthetisiert werden, dieses Verfahren besitzt jedoch keine industrielle Bedeutung.
Zwitterionen von L-Alanin (links) bzw. D-Alanin (rechts)
Alanin liegt meist als „inneres Salz“ bzw.Zwitterion vor, dessen Bildung dadurch zu erklären ist, dass dasProton derCarboxygruppe an das freie Elektronenpaar des Stickstoffatoms derAminogruppe wandert:
Beim physiologischenpH-Wert von 7,4 liegt ein großer Teil der Alanin-Moleküle als Zwitterion vor. Der isoelektrische Punkt von Alanin liegt bei pH 6,1 und Alanin erreicht seine geringste Löslichkeit in Wasser, da fast alle Alanin-Moleküle als Zwitterionen vorliegen. Die Lösung hat an diesem Punkt die geringste elektrische Leitfähigkeit, da Zwitterionen als Ganzes ungeladen sind.
In Umkehrung dieser Synthese-Reaktion kann es enzymatisch auch wieder zu Pyruvat abgebaut werden (Transaminierung). So kann das Kohlenstoffgrundgerüst über Pyruvat wieder zum Aufbau vonGlucose (Gluconeogenese) verwendet oder über denZitronensäurezyklus vollständig zur Energiegewinnung abgebaut werden. Die oxidative Desaminierung desL-Alanins zu Pyruvat und Ammoniak, katalysiert durch das Enzym Alanin-Dehydrogenase, stellt eine weitere Abbaumöglichkeit dar; sie macht beispielhaft deutlich, wie ein Teil des Aminosäurestoffwechsels mit demKohlenhydratstoffwechsel verknüpft ist.
L-Alanin ist eine für den Menschen nicht-essentielle Aminosäure, kann also biosynthetisch durch den menschlichen Stoffwechsel hergestellt werden.
L-Alanin ist Bestandteil von Infusionslösungen zur parenteralen Ernährung und von Diätetika.[16]
Die beiden Enantiomeren des Alanins werden, mit einerSchutzgruppe versehen, häufig für die Synthese vonPeptiden undProteinen eingesetzt.[17][18] Weiterhin werdenL- oderD-Alanin auch in der stereoselektiven Synthese alsEdukt eingesetzt.[19][20][21]
↑Adolph Strecker:Ueber die künstliche Bildung der Milchsäure und einen neuen, dem Glycocoll homologen Körper. In:Annalen der Chemie und Pharmacie. 75, 1850, S. 27–45,doi:10.1002/jlac.18500750103.
↑Hans-Dieter Jakubke, Hans Jeschkeit:Aminosäuren, Peptide, Proteine. Verlag Chemie, Weinheim 1982,ISBN 3-527-25892-2, S. 19.
↑Yoshiharu Izumi, Ichiro Chibata, Tamio Itoh:Herstellung und Verwendung von Aminosäuren. In:Angewandte Chemie. 90 (1987) S. 187–194; auch In:Angewandte Chemie International Edition. in Englisch, 17 (1978), S. 176–183,doi:10.1002/anie.197801761.
↑Hans-Ulrich Blaser, Elke Schmidt:Asymmetric Catalysis on Industrial Scale. 1. Auflage. 2003,ISBN 3-527-30631-5, dort Aufsatz von Harald Gröger und Karlheinz Drauz auf S. 131–145.
↑W. Hartmeier:Immobilisierte Biokatalysatoren — auf dem Weg zur zweiten Generation. In:Naturwissenschaften. 72, (1985) S. 310–314 und dort zitierte Literatur.
↑Karlheinz Drauz,Axel Kleemann, Jürgen Martens:Induktion von Asymmetrie durch Aminosäuren. In:Angewandte Chemie.Band94,Nr.8, 1982,S.590–613,doi:10.1002/ange.19820940804.
↑Gary M. Coppola, Garry M. Coppola:Asymmetric Synthesis: Construction of Chiral Molecules Using Amino Acids. 2. Auflage. John Wiley & Sons, 1987,ISBN 0-471-82874-2.
