| Strukturformel | ||||||||||
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| Allgemeines | ||||||||||
| Name | 2,3-Biphosphoglycerinsäure | |||||||||
| Andere Namen |
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| Summenformel | C3H8O10P2 | |||||||||
| Externe Identifikatoren/Datenbanken | ||||||||||
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| Eigenschaften | ||||||||||
| Molare Masse | 266,04 g·mol−1 | |||||||||
| Aggregatzustand | fest[1] | |||||||||
| Löslichkeit | wenig löslich in Wasser: 10,2 g·l−1 (20 °C)[1] | |||||||||
| Sicherheitshinweise | ||||||||||
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| Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten beiStandardbedingungen (0 °C, 1000 hPa). | ||||||||||
2,3-Biphosphoglycerinsäure (2,3-BPG), veraltet2,3-Diphosphoglycerat (2,3-DPG) genannt, ist ein C3-Körper mit je einer geladenenPhosphatgruppe am 2. und 3. C-Atom. Es weist des Weiteren am ersten C-Atom eine geladeneCarboxygruppe auf. Insgesamt ist es in Lösung (Blut) fünffach negativ geladen.[3] Es wird imRapoport-Luebering-Zyklus, einem Nebenweg derGlycolyse, aus1,3-Biphosphoglycerinsäure unter Beteiligung des EnzymsBisphosphoglyceratmutase gebildet. Unter physiologischen Bedingungen werden etwa 20 Prozent des während der Glycolyse derErythrozyten anfallenden 1,3-Biphosphoglycerinsäure zu 2,3-BPG umgewandelt, die restlichen 80 Prozent durchlaufen via3-Phosphoglycerat den Hauptweg der Glycolyse.
2,3-BPG spielt bei der Regulation desHämoglobins (Hb) eine entscheidende Rolle. Bindet es an die Tense-Form des Hämoglobins (Desoxyhämoglobin), wird diese Form stabilisiert und kann nicht in die sauerstoffaffine R-Form übergehen. Mit gebundenem 2,3-BPG gibt Hämoglobin Sauerstoff auch noch bei einem niederenPartialdruck ab. 2,3-BPG erschwert eine weitere Oxygenierung von Hämoglobin und erleichtert die Abgabe des an Hb gebundenen Sauerstoffs. Damit wird das Gleichgewicht der Sauerstoffbindungskurve (HbO2 ↔ Desoxy-Hb) nach rechts, d. h. auf die Seite des Desoxy-Hb verschoben. Somit ist es plausibel, dass auch mehr Sauerstoff abgegeben werden kann, bei relativ reduzierter Sauerstoffaufnahme. Das Phänomen der Rechtsverschiebung der Sauerstoffbindungskurve hat praktische Konsequenzen für das Bergsteigen und das Tauchen. ImHöhentraining wird dieser Umstand benutzt, um zuerst den 2,3-BPG-Wert ansteigen zu lassen, wodurchEPO-vermittelt eine verstärkteErythropoese erreicht wird.
InBlutkonserven muss 2,3-BPG durch einAnalogon wie etwaGlucose oderInosin ersetzt werden, weil es instabil ist und schnell zerfällt. Im Körper wird es ständig neu synthetisiert. Das Gamma-Globin desfetalen Hämoglobins (HbF) hat eine geringere Affinität zu 2,3-BPG. Damit erhöht sich im Vergleich zum adulten Hämoglobin (HbA) die Affinität des fetalen Hämoglobins zu Sauerstoff. Das ermöglicht eine leichte Übertragung von Sauerstoff von der Mutter zumFetus.
DieArthropoden besitzen als respiratorisches Pigment dasHämocyanin. Hier übernimmt das Lactat die Funktion des 2,3-BPG und führt zu einer Verschiebung des mittleren Teils der Sauerstoffbindungskurve nach rechts.