Vaječný bílek (albumen) je jedna ze stavebních součástívajec. Slouží jako ochranné prostředí, které zabraňuje poškození vajíčka, a vyživuje vajíčko.[1]
Představuje asi 2/3 z hmotnosti vejce; ve slepičím vejci o hmotnosti 58–60 g činí jeho objem kolem 30 ml. Obsahuje pouze 11 % sušiny, kterou tvoří z 92 %bílkoviny. Poměr mezi vodou a bílkovinami je asi 8 : 1, takže bílek lze pokládat za vodnýroztok bílkovin. V bílku lze detekovat kolem 40 bílkovin. Neproteinovásušina (kolem 400 µg) je tvořena zhruba z polovinysacharidy aminerálními látkami. Bílek čerstvého slepičího vejce mápH 7,6 a po snesení se postupně zvyšuje na pH 9,4–9,6.Koagulace bílku nastává při 60 °C.Bod mrazu volného bílku je −0,45 °C.
Vnitřní hustý (tuhý), chalázový bílek, obsahuje 84 % vody. Představuje asi 3 % z celkového množství bílku ve vejci. Je utvářen vakovitě, obaluje žloutek a vytváří chalázy. Chalázy (poutka) jsou spirálovité bílkové provazce, které vznikají v chalázové oblasti z vnitřního hustého bílku a přisedají dvěma vazy ve vnější vrstvě hustého bílku na ostrém a tupém konci ke skořápce vejce. Napomáhají udržovat žloutek ve středu vejce.
Vnitřní řídký bílek představuje 16–18 % z celkové hmoty bílku, což je asi 5–10 ml
Vnější hustý (tuhý) bílek představuje 57–60 % z celkového bílku, což je asi 20 ml.
Vnější řídký bílek obsahuje nejvíce vody a tvoří 19–23 % z celkového bílku.
Bílkoviny bílku jsou plnohodnotné pro obsahesenciálních aminokyselin. Jejich stravitelnost u člověka je 96–98 %. Skladba a obsah nepostradatelnýchaminokyselin ve vaječném bílku je bohatší než vmase amléce.
Mezi nejdůležitější bílkoviny vaječného bílku patří:
Ovoalbumin je zastoupen v sušině bílku v největším množství (54 %). Je pokládán za nejhodnotnější bílkovinu, protože obsahuje všechny esenciální aminokyseliny. Jehomol.hm. je kolem 46.000,izoelektrický bod leží mezi pH 4,5–4,8. Obsahuje kolem 3 %sacharidů. Ovlivňujekoagulaci bílku při vaření.Denaturuje při teplotě 64 °C.
Ovotransferin (konalbumin) jeglykoprotein o mol. hm. 76.600–86.000, jeho izoelektrický bod leží v rozmezí hodnotpH 5,8–6,6. Z celkové sušiny bílku tvoří 12–13 %, denaturuje při teplotě 57 °C. Obsahuje malé množství sacharidů (2–2,2 %) –hexózu (0,8 %) ahexózamin (1,4 %). Váže kovovéionty (Fe, Cu, Mn, Zn) a má baktericidní účinek (konkuruje bakteriálním enzymům). Na rozdíl od plasmatického transferinu neobsahujekyselinu sialovou.
Ovoglobuliny (G2 a G3) představují z celkové sušiny bílku dohromady 8 %. Mol. hm. je kolem 36–45.000, pH 5,5 (G2) a 5,8 (G3). Mají vliv na pěnění bílku. Denaturují při teplotě 80 °C. Ovoglobulin G1 – vizlysozym.
Lysozym je termostabilní protein senzymatickými vlastnostmi aantibakteriálním účinkem o mol. hm. 14.300–17.000, pH 10,5–11,0. Z celkové sušiny bílku tvoří 3,4–3,5 %. Antibakteriální účinek lysozymu rozpoznalAlexander Fleming v roce 1922.Lysozym rozrušuje základní strukturu buněčné stěny bakterií – hydrolyzuje beta-(1-4)-D-glykozidickou vazbu mezi N-acetylmuramovou kyselinou a N-acetylglukózoaminem. Je vlastně beta- (1-4)-D-glukózaminidázou (muraminidázou). Lysozym je prakticky totožný s ovoglobulinem G1. K některým mikroorganismům se lysozym chovábaktericidně, k jinýmbakteriostaticky. G+ bakterie jsou na lytické působení lysozymu citlivější nežplísně akvasinky. Vyskytuje se nejen ve vaječném bílku, ale i v některých živočišných sekretech (např.slzách,slinách),slezině,ledvinách, v krevnímséru,mateřském mléce,jikrách některýchryb a ubezobratlých a některýchrostlin. Nejpodrobněji je prostudován lysozym z bílku slepičích vajec, u něhož je známasekvence aminokyselin i terciární strukturamolekuly. Lysozymy jiného původu mají při kvalitativně stejné biologické aktivitě jinou primární strukturu. Tepelnáinaktivace lysozymu závisí nejen na teplotě, ale i napH. Při kyselém pH je stálý, při alkalickém pH nestabilní. Zahříváním při teplotě 62,5 °C apH >7,0 se lysozym inaktivuje za 10 minut. Tato inaktivace probíhá i při smíchání se žloutkem. Proto vaječná směs podléhá mnohem rychlejšímu mikrobiálnímu rozkladu než samotný bílek. Po dlouhodobějším skladování vajec ztrácí lysozym svoje antibakteriální vlastnosti. Účinek lysozymů jeinhibovánheparinem, pouzdernýmipolysacharidy,glutamylpolypeptidem aDNA. Naproti tomu protilátkami je účinek lysozymu stupňován (Patočka, 1970).Baktericidní aktivita bílku se liší u různých druhůptáků i jednotlivců, a to i v průběhu jejich života. Obsah lysozymu ve vejci je určovángeneticky (Wilcox, 1956).
Ovomucin je nerozpustný kyselý glykoprotein (obsahuje 19 % sacharidů). Z celkové sušiny bílku tvoří 1,5–2,9 %. Vyskytuje se především v tuhém a chalázovém bílku a membráně žloutku (pravděpodobně tvoří komplex s lysozymem, čímž umožňuje stabilitu tuhého bílku). Inhibuje virovouhemaglutinaci.Denaturuje při 75 °C.
Flavoprotein tvoří sriboflavinem (vit. B2) poměrně stabilní komplex a jeho biologická funkce pravděpodobně spočívá v transportu riboflavinu do vyvíjejícího se embrya. Veškerý riboflavin v bílku je vázánflavoproteinem. Z celkové sušiny bílku tvoří 0,8 %. Obsahuje asi 14 % sacharidů, jeho mol.hm. je 32–36.000, pH 3,9–4,1.
Ovomakroglobulin má výraznéimunogenní vlastnosti. Z celkové sušiny bílku tvoří 0,5 %. Obsahuje 9 % sacharidů, molekulová hmotnost je 760–900kDa a pH 4,5–4,7. Není přítomen vkrůtích vejcích a nepravidelně vkřepelčích vejcích.
Ovoglykoprotein je kyselýglykoprotein o mol. hm. 24.000, pH 3,9. Obsahuje 16 % sacharidů a z celkové sušiny bílku tvoří 0,5–1,0 %.
Avidin máantibakteriální vlastnosti. Vážebiotin ve stabilní komplex a tím zabraňuje jeho biologickému využití jako vitamínu čikoenzymubakteriemi. Z celkové sušiny bílku tvoří 0,05 %; pH je 9,5–10,0 a mol. hm. 68.300. Obsahuje 8 %sacharidů.
