Laprolina (abreujadaPro oP) és un delsaminoàcids transcripcionals que formen lesproteïnes dels éssers vius. A l'ARNm, està codificada com aCCU,CCC,CCA oCCG. No és unaminoàcid essencial perquè l'ésser humà pot sintetitzar-la.
El final de la seva cadena lateral s'uneix al grupamino, tot formant una amina secundària; és una característica que no presenta cap altre dels 20 aminoàcids biològics. Aquesta característica confereix a l'enllaç peptídic amb la prolina un gir fix i marcat en l'estructura secundària de la proteïna. La formaL més comuna téestereoquímica S.
La prolina juntament amb laglutamina forma part majoritària de la molècula delgluten.
La prolina sesintetitza a partir de l'aminoàcidL-glutamat i el seu precursor immediat és l'iminoàcid (S)àcid 1-pirroline-5-carboxilat (P5C). Alguns enzims involucrats en la biosíntesi típica són:[1]
La distintiva estructura cíclica de la cadena lateral de la prolina és un gran impediment en la flexibilitat de la cadena proteica que la conté. Concretament, afecta la llibertat de rotació de l'enllaç entre elnitrogen (N) i elcarboni alfa (Cα), fent que l'angle díedre φ (que es defineix per la posició dels àtoms C'-N-Cα-C') estigui bloquejat als −60°: la formació menys forçada. Aquest fet dona a la prolina una excepcional rigidesa comparada amb qualsevol altre aminoàcid. A més a més, a l'hora deplegar una proteïna i assolir la forma final de l'estructura, perd molt pocaentropia formacional, un dels motius de la seva presència tan estesa en les proteïnesd'organismes termòfils.
La prolina actua trencant la uniformitat enmig d'estructures secundàries com ara l'hèlix alfa i leslàmines beta; tot i així, és més comú trobar-la com el primer residu d'una hèlix alfa i als filaments de la vora de làmines beta. La prolina també és molt present en elsgirs, cosa que pot explicar el curiós fet de ser normalment exposada al solvent (a l'exterior) tot i tenir una cadena lateral completament alifàtica (hidròfoba). Quan la prolina és unida com aamida en l'enllaç peptídic, a diferència dels altres aminoàcids, no té cap hidrogen unit al seu nitrogen: aquest no pot actuar com a donador depont d'hidrogen, però sí com a acceptor de pont d'hidrogen.
Una filera amb múltiples prolines i/ohidroxiprolines pot crear unahèlix de poliprolina, l'estructura secundària predominant en elcol·lagen. Lahidroxilació de la prolina per part de laprolil hidroxilasa incrementa l'estabilitat formacional del col·lagen significativament.[2] Per tant, la hidroxilació de la prolina és un procés bioquímic crític per al manteniment delteixit connectiu dels organismes superiors. Malalties severes com ara l'escorbut poden ser causades per alteracions en aquesta hidroxilació, provocades per mutacions en l'enzim prolil hidroxilasa o falta d'àcid ascòrbic (vitamina C), necessari com a cofactor del mateix enzim.
