Proteaze – poznate i kaopeptidaze iliproteinaze – svi su onienzimi kojikatalizirajuproteolizu, to jest, kataboliziraju razgradnjuproteina,hidrolizompeptidnih veza koje povezujuaminokiseline upolipeptidnom lancu.
Proteaze karakterizirakonvergentna evolucija, pa njihove različite klase mogu obavljati istu reakciju, uz potpuno drugačijikatalitski mehanizam. Proteaze imajuživotinje ,biljke,bakterije,archaea ivirusi.[1][2][3]
Proteaza su uključene urazgradnju dugihproteinskih lanaca u kraće fragmente, razdvajanjem peptidnih veza u lancuaminokiselinskih ostataka. Neki odvajaju terminalne aminokiseline iz lanca proteina (egzopeptidaze, kao što suaminopeptidaza ikarboksipeptidaza); drugi napadaju unutrašnje peptidne veze proteina (endopeptidaze, kao što sutripsinska,himotripsinska,pepsinska,papainska,elastaza).
Proteaze se mogu naučno svrstati u sedam skupina:
Proteaze su prvobitno grupiran u 84 porodica, u skladu sa svojim evolucijskim odnosima, a u1993. su svrstane u četiri katalitska tipa:
Treoninske i proteazaglutaminske kiseline nisu opisane sve do1995., odnosno2004. godine. Mehanizam koji se koristi za razlaganje peptidne veze uključuje gradnju ostatakaaminokiselina koje imajucistein i treonin (proteaza) ilimolekulu vode (aspartamska kiselina, metalo- i proteaza glutaminske kiseline) nukleofile, tako da može napasti peptidnukarboksilnnu grupu. Jedan od načina za nukleofil je putem katalitičke trijade, gdje se za aktiviranjeserina,cisteina, ilitreonina kao nukleofila koristihistidinski ostatak. Ovo nije evolucijska skupina, ali je, kao vrsta nukleofila imala konvergentnu evoluciju, u proteinskom natporodicama različitih grupa organizama. Neke superfamilije pokazuju različite evoluciju na više različitih nukleofila.[4]
Sedmi katalitičke tip proteolitskih enzima,asparaginska peptid lijaza, opisana je u2011. To je, međutim, neobičanenzim koji se ne ponaša kao ostale proteaze, jer ne koristi hidrolizu za prekidanje veza, a umjestoasparaginskih formira ciklične hemijske strukture koje same po sebi, u odgovarajućim uvjetima, djeluju na asparaginske ostatake u proteinima. To je proteolitički enzim, ali spada u njihovu drugu klasu enzima, pa uključivanje u peptidaze može biti sporno.[5]
Podaci o evolucijskoj klasifikaciji proteaza zaproteinske natporodice nalaze se u MEROPS bazi podataka. U njoj su prvo svrstane po 'klanovima' (natporodicama) zasnovanim na strukturi, mehanizmu djelovanja i redu katalitskog ostatka (npr. uPA klanu, gdje P ukazuje na mješavinu nukleofilne porodice). Unutar svakog 'klana', proteaza se svrstavaju u porodice na osnovu sekvence sličnosti (npr S1 i C3 obitelji u PA klan). Svaka porodica može sadržavati više stotina srodnih proteaza (npr.tripsina,elastaza,trombin istreptogrisin, unutar porodice S1).
Trenutno su poznati više od 50 klanova, a svaki ukazuje nezavisno evolucijsko porijeklo proteolize.
