Movatterモバイル変換

[0]ホーム
URL:

Idi na sadržaj
WikipediaSlobodna enciklopedija
Pretraga

Proteinski dimer

S Wikipedije, slobodne enciklopedije
(Preusmjereno saHeterodimer)
Diijagram dimera galaktoza-1-fosfat uridililtransferaze (GALT)Escherichia coli u kompleksu sa UDP-galaktozom (modeli štapa).
Ionikalija,cinka igvožđa vidljivi su kao ljubičaste, sive i bronzane loptice

Proteinski dimer – ubiohemiji – je makromolekulskiproteinski kompleks formiran od dva proteinska monomera ili pojedinačnih proteina, koji su obično nekovalentno vezani. Mnogemakromolekule, kao što suproteini ilinukleinske kiseline, tvore dimere. Termindimer ima korijene u značenju dva dijela:prefiksdi– (=dva) +sufiks –mer (=dio, segnment). Proteinski dimer je tipkvaternarne strukture.

Proteinskihomodimer čine dva identičnaproteina, aheterodimer – dva različita.

Većina proteinskih dimera u biohemiji nisu povezanikovalentnom vezom. Primjer nekovalentnog heterodimera je enzimreverzna transkriptaza, koji se sastoji od dva različitaaminokiselinska lanca.[1] Izuzetak su dimeri koji su povezanidisulfidnim mostom, poput homodimernog proteinaNEMO.[2]

Neki proteini sadrže specijalizirane domene, kako bi osigurali dimerizaciju (domeni dimerizacije) i specifičnost.[3]

Primjeri

[uredi |uredi izvor]

Alkalna fosfataza

[uredi |uredi izvor]

Alkalna fosfatazaE. coli, dimerni enzim, pokazujeintegrinsku komplementaciju.[4] To znači, kada su kombinirane određenemutirane verzije alkalne fosfataze, heterodimerni enzimi nastali kao rezultat ispoljenog višeg nivoa aktivnosti nego što bi se očekivalo na osnovu relativnih aktivnosti roditeljskih enzima. Ova otkrića ukazuju da je dimerna struktura alkalne fosfatazeE. coli omogućava kooperativne interakcije između sastavnih mutantnih monomera, koji mogu stvoriti funkcionalniji oblikholoenzima.

Također pogledajte

[uredi |uredi izvor]

Reference

[uredi |uredi izvor]
  1. ^Sluis-Cremer N, Hamamouch N, San Félix A, Velazquez S, Balzarini J, Camarasa MJ (august 2006). "Structure-activity relationships of [2',5'-bis-O-(tert-butyldimethylsilyl)-beta-D-ribofuranosyl]- 3'-spiro-5' '-(4' '-amino-1' ',2' '-oxathiole-2' ',2' '-dioxide)thymine derivatives as inhibitors of HIV-1 reverse transcriptase dimerization".J. Med. Chem.49 (16): 4834–41.doi:10.1021/jm0604575.PMID 16884295.
  2. ^Herscovitch M, Comb W, Ennis T, Coleman K, Yong S, Armstead B, Kalaitzidis D, Chandani S, Gilmore TD (februar 2008)."Intermolecular disulfide bond formation in the NEMO dimer requires Cys54 and Cys347".Biochemical and Biophysical Research Communications.367 (1): 103–8.doi:10.1016/j.bbrc.2007.12.123.PMC 2277332.PMID 18164680.
  3. ^Amoutzias, Grigoris D.; Robertson, David L.; Van de Peer, Yves; Oliver, Stephen G. (1. 5. 2008)."Choose your partners: dimerization in eukaryotic transcription factors".Trends in Biochemical Sciences.33 (5): 220–229.doi:10.1016/j.tibs.2008.02.002.ISSN 0968-0004.PMID 18406148.
  4. ^Hehir MJ, Murphy JE, Kantrowitz ER. Characterization of heterodimeric alkaline phosphatases from Escherichia coli: an investigation of intragenic complementation. J Mol Biol. 2000;304(4):645-656. doi:10.1006/jmbi.2000.4230

Vanjski linkovi

[uredi |uredi izvor]
Portal iconPortal Biologija
Preuzeto iz "https://bs.wikipedia.org/w/index.php?title=Proteinski_dimer&oldid=3397056"
Kategorije:
[8]ページ先頭
©2009-2025 Movatter.jp