Cistatini uglavnom inhibiraju enzime peptidaze (drugi izraz zaproteaze) koji pripadaju porodicama peptidaza C1 (papainska porodica) i C13 (porodicaleguminoze). Poznato je da se pogrešno presavijaju i formirajuamiloidne naslage i da su upleteni u nekoliko bolesti.
Cistatini tipa 1, koji su unutarćelijski i prisutni su u citosolu mnogih tipova ćelija, ali se mogu pojaviti i u tjelesnim tečnostima u značajnim koncentracijama. Oni su jednolančani polipeptidi sa oko 100 ostataka, koji nemaju nidisulfidnu vezu nibočne lance ugljikohidrata. Cistatini tipa 1 poznati su i kao stefini (premaInstitutu Jožef Stefan, gdje su prvi put otkriveni[5])
Cistatini tipa 2, koji su uglavnom vanćelijski lučeni polipeptidi uglavnom su kiseli, sadrže četiri konzervirana cisteinskaostatak za koje je poznato da formiraju dvijedisulfidnw veze, mogu bitiglikozilirani i/ilifosforilirani. Sintetiziraju se sa signalnim peptidom od 19 do 28 ostataka. Široko su distribuirani i nalaze se u većini tjelesnih tečnosti.
Cistatini tipa 3, su multidomenski proteini. Sisarski predstavnici ove grupe sukininogeni. Postoje tri različita kininogena kod sisara: H-(visokomolekulska masa,IPR002395), L-(niskomolekulski) kininogen, koji se nalaze u brojnim vrstama, i T-kininogen , koji se nalazi samo kod pacova.
Neklasificirani cistatini su proteini slični cistatinu koji se nalaze u nizu organizama: biljni fitocistatini, sisarski fetuin, cstatini insekata i otrovni pufer cistatin, koji inhibira metaloproteaze iz porodice MEROPS peptidaza M12 (astacin / adamalizin). Također, pokazalo se da su brojni proteini slični cistatinu lišeni inhibitorne aktivnosti.
Biljni cstatini imaju posebne karakteristike koje im omogućavaju da se svrstaju u posebnu klasu koja se naziva fitocistatini. Jedan imaN-krajalfa-heliksa, prisutnog samo u biljnim cistatinima. Fitocistini su uključeni u nekoliko procesa, uključujući klijanje i odbranu biljaka. van Wyk i dr. pronašli su nekih 19 različitih cstatina sličnihorizacistatinu-I u soji zajedno sa srodnimcistein-proteazama.[6]
^Abrahamson M, Alvarez-Fernandez M, Nathanson CM (2003). "Cystatins".Biochemical Society Symposium.70 (70): 179–99.doi:10.1042/bss0700179.PMID14587292.
^Machleidt W, Borchart U, Fritz H, Brzin J, Ritonja A, Turk V (novembar 1983). "Protein inhibitors of cysteine proteinases. II. Primary structure of stefin, a cytosolic protein inhibitor of cysteine proteinases from human polymorphonuclear granulocytes".Hoppe-Seyler's Zeitschrift für Physiologische Chemie.364 (11): 1481–6.doi:10.1515/bchm2.1983.364.2.1481.PMID6689312.
^Kocevar N, Obermajer N, Kreft S (septembar 2008). "Membrane permeability of acylated cystatin depends on the fatty acyl chain length".Chemical Biology & Drug Design.72 (3): 217–24.doi:10.1111/j.1747-0285.2008.00693.x.PMID18702630.
Lee C, Bongcam-Rudloff E, Sollner C, Jahnen-Dechent W, Claesson-Welsh L (januar 2009). "Type 3 cystatins; fetuins, kininogen and histidine-rich glycoprotein".Frontiers in Bioscience.14 (14): 2911–22.doi:10.2741/3422.PMID19273244.
