البنية الكيميائية لحمض أميني في الكربون ألفا، لاحظ جذر الأمينNH2 إلى اليسار وجذر الكربوكسيلCOOH إلى اليمين.
الأحماض الأمينية[3][4][5] أوحامض أميني[6] هي لبنات البناء الرئيسية لبناءالبروتينوالببتيد، فالأحماض الأمينية هي مجموعة من المركبات العضوية متكونة منمجموعة أمين (–NH2) على الأقل مشتبكة معمجموعة كربوكسيل (–COOH). ينتج التمثيل الغذائي في جسم الإنسان عددًا كبيرًا من الاحماض الأمينية المختلفة - وجميعها يتبع التقسيم المذكور أعلاه من جهة تكوينها منطرف أمينيوطرف كربوكسيلي، ولكن توجد 9 أحماض أمينية لا يستطيع جسم الإنسان تصنيعها ولابد من أن يتناولها الشخص من غذائه؛ وتسمّى تلك الأحماض الأمينية الأساسية التسعةالأحماض الأمينية الضرورية.
لكي يقوم الجسم بإنتاج ما يحتاجه من أحماض أمينية فهو يقوم بهضم الغذاء - وهنا على الأخص هضم البروتينات - فيحلل البروتين إلى أجزائه الصغرى وهيأحماض أمينية. تسعة أحماض أمينية أساسية مهمة جدا (لا يمكن للجسم البشري أن يصنعها بنفسه) والباقي غير أساسية (يمكن الجسم صنعها داخل الجسم البشري، بشرط التغذية السليمة). على الرغم من قدرة الجسم على تصنيع الأحماض الأمينية غير الأساسية، إلا أنه يحتاج الأحماض الأمينية الضرورية لكي يكون سليما معافيا. توجد ال 9 أحماض أمينية الضرورية في العديد من المواد الغذائية: فياللحوم والأسماك والبيض والحليبوالبقوليات. وعادة لا يحدث خلل في الناس لأن غذاء الأنسان متنوع ويحمل في مجموعه الأحماض الأمينية الضرورية، وهي متنوعة وفي المتناول. كما يمكن الحصول على الأحماض الأمينية الضرورية إذا تم اتباع نظام نباتي كامل بشكل مناسب.[7]
تُرقم ذراتالكربون عادةبالأحرف الإغريقية، وتنتميالحموض الأمينية المكونة للبروتينات إلى فئة ألفا α-Amino Acids وذلك لأن جذري الأمين والهيدروكسيل يرتبطان بذرة الكربون الأولى في السلسلة. وتوجد كذلك حموض أمينية أحيائية من فئة بيتا مثلالبيتا-ألانين (بالإنجليزية:β-Alanine) وأخرى من فئة غاما مثلحمض الغاما-أمينوبيوتيريك (بالإنجليزية:γ-Aminobutyric acid) أو (بالإنجليزية:GABA). ورغم وجود عدد كبير من الحموض الألفا-الأمينية فيالطبيعة إلا أن السلاسلالبروتينية لا تحتوي سوى 20 نوعاً منها فقط. وتضطلع الحموض الأمينية بمهام أخرى كلعبها دورنواقل عصبية ومواد أولية لبعضالهرمونات، كما تتكون جزيئاتالمناعة منها أو كمصدر للطاقة في حالات قصوى. وتتوفر أيضا مجموعة من الحموض الأمينية المصطنعة كيميائيا ولها عدة استعمالات في مجال الصناعة الكيميائية والصيدلية والغذائية. إذا تنوع غذاء الإنسان منلحومواسماكوبيضوحليبوخضرواتوفاكهة يضمن حصوله على كل المواد الغذائية الضرورية لجسمه وسلامة صحته.
مسلسلة كودونات في جزيء mRNA. يتكون كل كودون من ثلاثةقواعد نتروجينية : G , C , U , A.
الأحماض الأمينية هي اللبنة الصغرى لتكوينبروتين. إضافة إلى بناء الخلاياوالخلايا العضلية وإصلاح الأنسجة تشكل الأحماض الأمينية مادة البناء الأساسيةللأجسام المضادة فينظام المناعة لمكافحة غزوالبكترياوالفيروسات؛ كما تشكل جزءاً أساسياً في تصنيعالإنزيماتوالهرمونات في جسم الإنسان؛ وهي تبني البروتينات النووية RNA (الحَمْضُ النَّوَوِيِّ الرايبوزي)والدنا (الحَمْضُ الرايبوزي النَّوَوِي المَنْزُوع الأوكسِجين) وهي الحاملة للشفرةالجينية الوراثية. كما تقوم الأحماض الأمينية بحملالأكسجين فيالهيموجلوبين فيكرات الدم الحمراء وتوزعه في أعضاء الجسم المختلفة عن طريقالدورة الدموية، والأحماض الأمينية هي المكون الأساسي للعضلات وبروتينات الجسم. يتكون جسم الإنسان البالغ من نحو 16 كيلوجرام منالبروتينات.
نظريا يوجد 64 نوع من الأحماض الأمينية، فالـدي أن إيه يُبنى أساسا من 4قواعد نتروجينية، يرمز لها بالحروف: A، C، G، T. وتبنى الأحماض الأمينية عادة بتركيب عدة قواعد نتروجينية، مثل GCA, GCC, GCG؛ كل منها يسمىكودون. لكن المتوفر في أجسام الكائنات الحية أقل من ذلك - ما بين 20 إلى 26 نوع من الأحماض الأمينية. مع ملاحظة أن الكثير من الأحماض الأمينية (الكودونات) يتشكل بأكثر من ثلاث قواعد نتروجينية وقد تصل إلى 6، والبعض منها مكون فقط منكودون واحد.
الحمض الأميني هو أحدمركبات عضوية تحمل نوعين منالجذور الكيميائية، وهي طرف قاعديأميني (نشادري)[8] وطرف حمضيكربوكسيل متحدتين مع ذرةكربون مرتبطة بدورهاببقية عضوية جانبية Side chain تكون مختلفة من حمض أميني إلى آخر. تُعتبر الأحماض الأمينية وحدات التركيب الأساسيللبروتينات في الكائنات الحية، فهي تكون العضلات والأنسجة والأعضاء والجلد، وتدخل في تركيب الهرمونات والإنزيمات، وكذلك في تركيب خلاياالمناعة.
يعتبرهيدروكسي كرب أميد (بالإنجليزية:Hydroxycarbamide) الحمض الأميني الأبسط من حيث التركيب فهو متكون من جذر أميني متصل مباشرة بكربون جذر الهيدروكسيل COOH-. وهذا المركب غير أحيائي. أما في بقية الأحماض الأمينية فتدخل ذرة أو أكثر من الكربون بين هذين الجذرين. ويحدد موقع الأمين في السلسلة الكربونية الفئة (أحمر: ألفا، بيتا، جاما) التي ينتمي إليها الحمض الأميني كما يلي:
البنية العامة للحموض الأمينية وهي مصنفة حسب مكان ترابط الجذر الأمينيNH2 فوق السلسلة الكربونية، هو المجموعة الجانبية التي تحدد طبيعة كل حمض الأميني.
حموض ألفا-أمينية، حيث يتصل جذر الأمين بالكربون رقم 2 بعد كربون جذر الهيدروكسيل ويرقم بألفا. يسمى المركب بالحمض 2-أمينوإيثانويك Aminoethanoic acid، أو ما يعرفبالجلايسين Glycine، أبسط الحموض الأمينية لدى الكائنات الحية. أما بقية الأحماض الألفا-أمينية فلها نفس البنية مع اختلاف في السلسلة الجانبية، فعوضا عن ذرةالهيدروجين المرتبطة بالكربون ألفا فيالجلايسين، تتخذ أنواع مختلفة، على سبيل المثال، جذرالميثيل Methyl في حالةالألانين Alanine أو جذر مختلف الحلقة Heterocyclic بالنسبةللتريبتوفان Tryptophan. والدور الأساسي للأحماض الألفا-أمينية هو بناء مختلف البروتينات.
L-Alanin
حموض بيتا-أمينية، يرتبط جذر الأمين بالكربون الثالث بداية من كربون جذر الهيدروكسيل، وأبسط ممثل أحيائي لهذه الفئة هو البيتا-ألانين، يتأتي من تحلل الكارنوسين Carnosine، ويلعب دور ناقل عصبي مثبط للغليسين.
حموض غاما-أمينية، يتحد جذر الأمين بالكربون الرابع بعد كربون جذر الهيدروكسيل، المثال المعروف في هذه الفئة هو حامض الغاما-بيتيريك GABA، وهو كذلك ناقل عصبيمثبط.
لدى جميع الأحماض الألفا-أمينية، باستثناءالجلايسين، يكون الكربون-ألفا مرتبطاً بجذور مختلفة ومجموعة جانبية مميزة لذا نقول أنهكايرالي Chiral أو مركزناشط بصريا. ونتيجة لهذه الخاصية، فان كل حمض ألفا-أميني متواجد في الطبيعة على شكل نظيرتين بصريتين Stereoisomers، يمينية Dextrogyre ويرمز لها، فيالكيمياء الحيوية، بـ، أو يسارية Levogyre ويرمز لها بـ. ومعنى ذلك فيزيائيا أنها تقوم بازاحةالضوء المستقطب بزاوية معينة اما باتجاه عقارب الساعة بنسبة للنظير، وهو الاتجاه الموجب (+)، أو ضد اتجاه عقارب الساعة بنسبة للنظير، وهو الاتجاه السالب (-). وبالنسبة لنظام التسميةR /S، الأكثر استعمالاً فيالكيمياء العضوية، فان نفس المبدأ يتبع حسبقاعدة "كان إنجولد بريلوج" فــ ==R و ==S.
نموذج للنظيرتين البصريتين للألنين.
ولا تنطبـق هـذه القـاعدة الا على السيستيـن (بالإنجليزية:Cysteine) لأن الجذر الكبريتي ليسـت له الأولوية في هذه الحالــة. اذن فالـ -سيستين هو الـS -سيستين، والـ -سيستين هو الـR -سيستين.[9]
و في المثال الموجود على النموذج المقابل، نجد الـ -ألانين وكأنه صورة عبر المرآة لالـ -ألانين، وهما مركبان لا يمكن مطابقتهما non-superimposable، تماماً كما لا يمكن مطابقة كف اليد اليمنى مع ظهر اليد اليسرىصورة. ولسبب لا يزال محيرا، فان غالبية الأحماض الألفا-أمينية المكونة للبروتينات هي من النظيرة وليست. ولكن يمكن أن نجد بعض الـ-أحماض أمينية في أنواع مـن الصدفيات[10] مثل عائلة الكونيدات Conidae، وفي الغشاء البيبتدوسكري Peptidoglycan لبعضالبكتيريا.[11]
تقسم الأحماض الألفا-أمينية العشرون الموجودة في البروتينات، والمشفرة فيالشفرة الوراثية، إلى مجموعات حسب عدد من الخصائص الفيزيائية والكيميائية والأحيائية:
الطبيعة الكيميائيـة للسلسلة الجانبيـة : بما أن المجموعة الجانبية هي التي تحدد هوية الحمض الأميني، يمكن إذن تقسيم الأحماض الأمينية إلى ذات سلسلة هيدروكاربونية، اماأليفاتية Aliphatic أوأروماتية Aromatic أومختلفة الحلقة Heterocyclic.
القطبيـة الكهربائيـة : تقسم الأحماض الأمينية حسبقطبيتها الكهربائية، وذلك حسب حالةالتأين، إلىقطبية Polar (سالبة أو موجبة الشحنة) أو غير قطبية Nonpolar (عديمة الشحنة). تحدد هذه الخاصية المهمة قابلية الأحماض الأمينية للانحلال في الماء (وهي عبارة عن محلول قطبي للماء)، فتكون الأحماض الأمينية ذات المجموعات الجانبية القطبية متجاذبة مع الماء Hydrophilic، وهي عادة ما تكون على الجزء الخارجي للبروتينات. بينما الأحماض الأمينية ذات السلاسل الجانبية غير القطبية، وغير المتجاذبة معالماء Hydrophobic، تميل إلى التجمع للداخل.
مخطط فيين لتصنيف الأحماض الأمينية إلى زمر (أنظر إلى الجدول أسفله)، حسب الخاصيات الكيميائية للمجاميع الجانبية وقطبيتها الكهربائية.
القاعديـة\الحمضيـة : السلسلة الجانبية من الممكن أن تكونقاعدية، مثل حمض الليسين Lysine أو الأرجنين Arginine وهو شديد القاعدية، أوحمضية، مثل الجلوتميت Glutamic acid والأسبارتيت Aspartic acid، أو متعادلة مثل الجليسين والليوسين Leucine. وعادة ما تكون الأحماض الأمينية ذات المجاميع الجانبية القاعدية والحمضية قطبية جداً وهي توجد بصورة كبيرة على سطح البروتينات المماس للماء.
يمكن أيضاً أن نقسم الأحماض الأمينية حسبأهميتها الغذائية وتوفرها الأحيائي إلى:
أحماض أمينية ضرورية Essential لا يصنعها الجسم، ويجب تناولها في الغذاء. مثال، الليوسين والليسين.
أحماض أمينية شبه أساسية Semi-essential يستطيع الجسم تخليقها ولكن ليس بكميات كافية، خاصة في مرحلة النمو؛ ويحبذ أن تتوفر في الغذاء. مثال:الأرجنينوالهستيدين Histidine.
أحماض أمينية غير أساسية Nonessential متوفرة في الجسم السليم بكميات دائمة، ويمكن للجسم تصنيعها، ولا تستلزم حضورها في الغذاء. مثال،الجليسين والبرولين Proline.
قــائمة تصنيف الأحمــاض الألفا-الأمينيـة المكونة للبروتينات[12]
(م) رمز السيستينC يمكن أن يكتب أيضاS-HC، إذا كان الجذر الكبريتي (-HS) حرا أوS-SC، إذا كان هذا الجذر مرتبطاً بجذر كبريتي لسيستين أخرى في السلسلة البيبتيدية. وتختلف الخاصيات أيضاً في هذه الحالة، فالسيستين المرتبطة تصير غير قطبية.
(م م) هذه الأحماض الأمينية تصير أساسية في مراحل النمو الأولى وعند الأطفال.
الرابط البيبتيدي: وهي الروابط التي تتشكل بين جزيئتين عندما تتفاعل مجموعة الكربوكسيل للجزيئة الأولى مع مجموعة الأمينو للجزيئة الثانية محررة جزيئة الماء (H2O) ويدعى هذا التفاعل بالتآلف الجاف وكذلك يسمى (تفاعل التكثيف) ويحدث بين الأحماض الأمينية. إن الآصرة الناتجة من هذا التفاعل وهي CO-NH تسمى الصرة البيبتيدية وتدعى الجزيئة الناتجة بالأميد، وألاميدات مركبات عضوية تحتوي مجموعة وظيفية تدعى الاميد وهي عبارة عن زمرة كربونيل متصلة بزمرة أمين.
1-الخواص الأيونية للحوامض الامينية:بالنظر لاحتواء الحوامض الامينية على مجموعتين الأمين والكاربوكسيل لذا فأنها تعتبر ثنائية القطب أي تعمل كحامض أو كقاعدة وتسمى امفوتيرية أي تفقد وتكتسب بروتون لذلك تكون على صورة ما يسمىبالأيون المزدوج وهو أيون ناتج عن منح مجموعة الكربوكسيل بروتونها لمجموعة الأمين لهذا فانها إذا وضعت في محاليل حامضية قوية PH = 1 تتقبل بروتون وتشحن (+) وإذا وضعت في محاليل قاعدية قوية تفقد بروتون وتنشحن (-) اما في نقطة التعادل الكهربائي (Pl-) هي النقطة التي تتساوى فيها عدد (+) مع (-) وتكون PH معينة لكل حامض أميني كالاتي:أ- الحوامض الأمينية المتعادلة:-محصلة الشحنة = صفر P1=PH= (5-6.3)
ب- القاعدية:
محصلة الشحنة == صفر P1 = PH == (7.6-10.8)
ج- الحامضية:
محصلة الشحنة == صفر P1 = PH == (2.97-3.2)
2-نزع الكربوكسيلتجرد الحامض الاميني من مجموعة الكاربوكسيل Decarboxylationعند تجريد المجموعة الكاربوكسيلية من الحوامض الأمينية فأنها تتحول إلى الأمينات الأولية وذلك بمساعدة الأنزيمات من نوع Decarboxylation
3-نزع الأمينتجريد المجموعة الأمينية (بالإنجليزية:Deamination)عند تجريد الحوامض الأمينية من مجموعة الأمين تتحول إلى حوامض كاربوكسيلية وأمونيا والحوامض الكاربوكسيلية تتمثل في الجسم إلى مركبات تستفيد منها الخلية أما الامونيا فأنها تطرح في البول على شكل يوريا بواسطة دورة تسمىبدورة اليوريا والتي تحدث في الكبد وذلك بتخليص الجسم من النتروجين أو من الامونيا السامة
4 -نقل الأمينتفاعل نقل مجموعة الأمين (بالإنجليزية:Transmination)ويتم في هذا التفاعل انتزاع مجموعة الامين بواسطة الاكسدة ونقلها من مركب إلى أخر من المركبات المتفاعلة، يتم هذا التفاعل بمساعدة انزيمات (Transminase) حيث تتحول الحوامض الأمينية إلى حوامض كيتونية والتي بدروها تتحول إلى مشتقات كاربوهيدراتية تستفيد منها الخلية
5-نترزةالتفاعل مع حامض النتروزيستعمل هذا التفاعل لغرض قياس كمية الحامض الاميني في محلول معين حيث يتفاعل حامض النتروز مع الحامض الاميني محرراً النتروجين الذي يكمل جمعه وحساب حجمه يمكن تصنيف كمية الحامض الاميني
6-التفاعل: (بالإنجليزية:Nihydrin)Nihydrin: مادة مؤكسدة قوية تتفاعل مع الحوامض الأمينية لتعطي مركب أزرق اللون يعتمد هذا التفاعل على وجود مجموعتي الأمين والكاربوكسيل بشكل حر وهذا التفاعل يكون حساساً للكشف عن مركبات قليلة من الحوامض الامينية
7-تفاعل سانكر (بالإنجليزية:Sanger)) يستعمل هذا التفاعل لتشخيص الحامض الأميني الموجود في بداية السلسلة الببتيدية (النهاية النتروجينية) يستعمل كاشف (D.VFB) 2,4- Dinitre fluro Benzen حيث يتفاعل هذا المركب مع الحامض الأميني الأول في النهاية النتروجينية من السلسلة الببتيدية مكونا مركب أصفر اللون حيث يشخص الحامض الأميني المرتبط به بواسطة Chromatogralply في هذا التفاعل تتحرر الأحماض الامينية من السلسلة الببتيدية بشكل حر ويعتبر هذا التفاعل مدمراً للسلسلة الببتيدية وذلك بتحرير الحوامض الأمينية بشكل حر.
8-تفاعل إيدمان (بالإنجليزية:Edman reaction) يستعمل هذا التفاعل لمعرفة تتابع (Sequence) في السلسلة الببتيدية ويعتبر هذا التفاعل مهماً لأنه يحطم السلسلة الببتيدية ويمكن تكراره مع السلسلة الناتجة لحد عشرين حامض أميني أو أكثر يستعمل في هذا التفاعل الكاشف Phenyl iso thioCyngtac.
كاربونات ثنائية القطب الحوامض الأمينية مركبات مشابهة للأملاح مثل الأملاح كلها مركبات صلبة ذات درجة انصهار عالية لدرجة انها تحترق بصورة عامة قبل تحولها إلى الحالة المنصهرة انها مركبات غير ذائبة في المذيبات الغير المستقطبة وتذوب في الماء.
تنتقل الحوامض الأمينية، وهي النواتج النهائية لهضم البروتين تنتقل بسرعة من خلال جدران الأمعاء الدقيقة كما تمتص أيضا الببتيدات البسيطة وصغيرة جداً. تستعمل الحوامض الأمينية المنفردة في واحدة من الطرق الاتية:1- لتصنيع نسيج بروتيني جديد، أو لترميم نسيج قديم أو للإحلال محل بروتينات سوائل الجسم المتحطمة.2- لتصنيع مركبات غير بروتينية تحتوي على نتروجين مثل الحوامض النووية الهيم (heme) أو الكريانين (Creatine)3- لتوفير الطاقة الكيميائية والتعرض للهدم. إذ قد تدخل المركبات الوسيطة الناتجة من هدم الحوامض الامينية في دورة حامض النتريك أو يمكن استعمالها لتصنيع الكلوكوز الحوامض الشحمية التي يمكن خزنها في النسيج الدهني. اما المركبات الرئيسية الناتجة عن الهدم الكامل للحوامض الامينية فما هي الا ثنائي اوكسيد الكاربون والماء واليوريا.
إن وجود الأحماض الأمينية في الجسم يأتي من مصدرين هما:
1- الجزء الأكبر من الأحماض الأمينية يتناوله المرء من الغذاء: اللحوم والاسماك والبيض ومنتجات الألبان والحليب والجبن، والبقوليات، مثلالفولوالعدس والفاصوليا والبازلاء وفول الصوياوالحمصولوبيا. تنويع الغذاء أحسن ضمان للحصول عليها جميعا، لأنها تدخل في تركيبات بروتينات الجسم (مثل العضلات وأنسجة الأعضاء)، وكذلك في تركيبات الهرمونات والإنزيمات، علاوة على ذلك تدخل في تركيبالخلايا المناعية.
2-من تعويض بروتينات الجسم بغدة endogrnous من خلال الجوع وسوء التغذية.
